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- PDB-5lg4: Crystal structure of the Sec3/Sso2 complex at 2.9 angstrom resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lg4
タイトルCrystal structure of the Sec3/Sso2 complex at 2.9 angstrom resolution
要素
  • Exocyst complex component SEC3Exocyst
  • Protein SSO2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / exocyst / coiled-coil (コイルドコイル) / Sec3 / Sso2
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle fusion to plasma membrane / Disinhibition of SNARE formation / ascospore-type prospore assembly / exocyst assembly / exocyst localization / Insulin processing / endoplasmic reticulum inheritance / exocyst / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Golgi vesicle fusion to target membrane ...vesicle fusion to plasma membrane / Disinhibition of SNARE formation / ascospore-type prospore assembly / exocyst assembly / exocyst localization / Insulin processing / endoplasmic reticulum inheritance / exocyst / trans-Golgi Network Vesicle Budding / Golgi vesicle fusion to target membrane / prospore membrane / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / incipient cellular bud site / 小胞融合 / cellular bud tip / vesicle docking / SNARE complex / SNAP receptor activity / Golgi to plasma membrane transport / vesicle docking involved in exocytosis / cellular bud neck / phosphatidic acid binding / mating projection tip / エキソサイトーシス / 細胞内膜系 / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / SNARE binding / cell periphery / intracellular protein transport / small GTPase binding / protein transport / ゴルジ体 / 小胞体 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PH-domain like - #90 / Exocyst complex component Sec3, C-terminal / Exocyst complex component Sec3, PIP2-binding N-terminal domain / : / Exocyst complex component Sec3, coiled-coil / Exocyst complex component SEC3 N-terminal PIP2 binding PH / Exocyst complex component Sec3, C-terminal / Exocyst complex component SEC3 N-terminal PIP2 binding PH / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Syntaxin ...PH-domain like - #90 / Exocyst complex component Sec3, C-terminal / Exocyst complex component Sec3, PIP2-binding N-terminal domain / : / Exocyst complex component Sec3, coiled-coil / Exocyst complex component SEC3 N-terminal PIP2 binding PH / Exocyst complex component Sec3, C-terminal / Exocyst complex component SEC3 N-terminal PIP2 binding PH / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #70 / Syntaxin / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / Syntaxin / SNARE domain / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / PH-domain like / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Exocyst complex component SEC3 / Protein SSO2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zhang, Y.B. / Dong, G.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundP24383-B21 オーストリア
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Sec3 promotes the initial binary t-SNARE complex assembly and membrane fusion.
著者: Yue, P. / Zhang, Y. / Mei, K. / Wang, S. / Lesigang, J. / Zhu, Y. / Dong, G. / Guo, W.
履歴
登録2016年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SSO2
B: Exocyst complex component SEC3
C: Exocyst complex component SEC3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,1297
ポリマ－79,7443
非ポリマー3844
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area30080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.123, 84.123, 237.001
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Protein SSO2


分子量: 22718.232 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: SSO2, YMR183C, YM8010.13C / 発現宿主: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 参照: UniProt: P39926
#2: タンパク質 Exocyst complex component SEC3 / Exocyst / Protein PSL1


分子量: 28513.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: SEC3, PSL1, YER008C / 発現宿主: Enterobacteria phage L1 (ファージ) / 参照: UniProt: P33332
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.21 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: The small rod-like crystals were obtained in a condition containing 0.1 M Tris-HCl (pH 8.5) and 2 M (NH4)2SO4.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 75872 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 2.64 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / CC1/2: 0.615 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A58.pdb, 1IFO.pdb

3a58

1ifo


解像度: 2.9→19.828 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.83
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 1628 8.3 %
Rwork0.2602 --
obs0.2619 19614 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.828 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4401 0 20 0 4421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024497
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4166061
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1722774
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002784
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-2.98521321454X-RAY DIFFRACTION100
2.9852-3.08120.38041311454X-RAY DIFFRACTION100
3.0812-3.19090.36331331468X-RAY DIFFRACTION100
3.1909-3.31810.32671331474X-RAY DIFFRACTION100
3.3181-3.46830.321331462X-RAY DIFFRACTION100
3.4683-3.65010.35881341494X-RAY DIFFRACTION100
3.6501-3.87720.33491341471X-RAY DIFFRACTION100
3.8772-4.1740.2921351493X-RAY DIFFRACTION100
4.174-4.58930.28131371515X-RAY DIFFRACTION100
4.5893-5.24270.2851371522X-RAY DIFFRACTION100
5.2427-6.56510.29381400.27491539X-RAY DIFFRACTION100
6.5651-19.8280.20011490.20421640X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.8315 Å / Origin y: -37.4244 Å / Origin z: 32.2247 Å
111213212223313233
T0.7156 Å2-0.0743 Å20.0199 Å2-0.7647 Å2-0.1355 Å2--0.7714 Å2
L1.0409 °2-0.4564 °20.4759 °2-1.1808 °2-0.2167 °2--1.1891 °2
S-0.0505 Å °0.1706 Å °-0.1958 Å °-0.0557 Å °-0.0141 Å °0.0382 Å °0.3072 Å °-0.116 Å °0.0571 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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