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- PDB-5kii: PSEUDO T4 LYSOZYME MUTANT - Y88PHE-METHYL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kii
タイトルPSEUDO T4 LYSOZYME MUTANT - Y88PHE-METHYL
要素EndolysinLysin
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HALOGEN BONDS / T4 LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / リン酸塩 / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.56 Å
データ登録者Scholfield, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE-1152494 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structure-Energy Relationships of Halogen Bonds in Proteins.
著者: Scholfield, M.R. / Ford, M.C. / Carlsson, A.C. / Butta, H. / Mehl, R.A. / Ho, P.S.
履歴
登録2016年6月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22017年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endolysin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7043
ポリマ－19,4551
非ポリマー2492
水5,927329
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.183, 60.183, 95.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-392-

HOH

21A-563-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Endolysin / Lysin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 19455.271 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
プラスミド: PBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: P00720, リゾチーム
#2: 化合物 ChemComp-HED / 2-HYDROXYETHYL DISULFIDE / 2,2′-ジチオビスエタノ-ル


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 329 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.83 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 2.0M KP04, 50mM 2-HYDROXYETHYLDISULFIDE, 50mM 2-MERCAPTOETHANOL, PH 6.9
PH範囲: 6.6-7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→50 Å / Num. obs: 29084 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 12.4 % / Biso Wilson estimate: 16.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 2.252 / Net I/av σ(I): 43.565 / Net I/σ(I): 18 / Num. measured all: 361463
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.56-1.595.20.783198
1.59-1.629.10.723198.7
1.62-1.659.30.662198.9
1.65-1.689.50.592199
1.68-1.729.80.523199.3
1.72-1.769.90.421199.6
1.76-1.810.30.404199.7
1.8-1.8510.60.315199.7
1.85-1.98.90.314197.9
1.9-1.9770.215196.9
1.97-2.0411.20.1851100
2.04-2.126.70.158198.8
2.12-2.21120.117199.9
2.21-2.338.20.107197
2.33-2.4814.10.0841100
2.48-2.6714.60.0811100
2.67-2.9417.20.0671100
2.94-3.3622.60.0521100
3.36-4.2322.20.048199.7
4.23-5026.90.0371100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.10_2155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1L63

1l63


解像度: 1.56→45.787 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2229 3766 6.94 %
Rwork0.1997 --
obs0.2014 54297 98.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 58.78 Å2 / Biso mean: 19.8427 Å2 / Biso min: 8.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.56→45.787 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1292 0 13 329 1634
Biso mean--27.39 30.86 -
残基数----162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061442
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7741960
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046214
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005253
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.765927
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.56-1.57970.36341350.32061824195995
1.5797-1.60050.291430.28261853199698
1.6005-1.62250.31771410.25711914205599
1.6225-1.64560.291380.23311853199199
1.6456-1.67020.26351400.23391931207199
1.6702-1.69630.26461360.22671843197999
1.6963-1.72410.29261500.21591926207699
1.7241-1.75380.27321350.22318722007100
1.7538-1.78570.25871400.200319172057100
1.7857-1.82010.20661480.202319012049100
1.8201-1.85720.27071490.200619212070100
1.8572-1.89760.25491250.24551834195995
1.8976-1.94180.41441280.39411656178487
1.9418-1.99030.21581360.21251887202399
1.9903-2.04410.22241410.21271867200898
2.0441-2.10430.34691390.32591748188794
2.1043-2.17220.18071410.178719282069100
2.1722-2.24980.30531330.24251803193695
2.2498-2.33990.26581240.25291807193195
2.3399-2.44640.18261440.178919392083100
2.4464-2.57540.20261420.180819022044100
2.5754-2.73670.2471440.20141908205299
2.7367-2.9480.20431470.174218842031100
2.948-3.24460.18661320.155819102042100
3.2446-3.71390.17781450.147619122057100
3.7139-4.67840.14991460.136318882034100
4.6784-45.80630.16881440.178319032047100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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