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万見
- PDB-5kh0: Crystal Structure of HydF from thermosipho melanesiensis in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5kh0
タイトルCrystal Structure of HydF from thermosipho melanesiensis in complex with a [4Fe-4S] cluster
要素Small GTP-binding protein
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / [FEFE]-HYDROGENASE MATURASE OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


4 iron, 4 sulfur cluster binding / GTP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #11410 / Rossmann fold - #11420 / [FeFe]-hydrogenase H-cluster maturation GTPase HydF / Hydrogen maturase F, tetramerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F tetramerization domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain ...Rossmann fold - #11410 / Rossmann fold - #11420 / [FeFe]-hydrogenase H-cluster maturation GTPase HydF / Hydrogen maturase F, tetramerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F dimerization domain / Hydrogen maturase F tetramerization domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
鉄・硫黄クラスター / Small GTP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosipho melanesiensis
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Caserta, G. / Pecqueur, L. / Fontecave, M.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2017
タイトル: Structural and functional characterization of the hydrogenase-maturation HydF protein.
著者: Caserta, G. / Pecqueur, L. / Adamska-Venkatesh, A. / Papini, C. / Roy, S. / Artero, V. / Atta, M. / Reijerse, E. / Lubitz, W. / Fontecave, M.
履歴
登録2016年6月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Database references
改定 1.22017年6月7日Group: Database references
改定 1.32017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_volume ..._citation.country / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Small GTP-binding protein
B: Small GTP-binding protein
C: Small GTP-binding protein
D: Small GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,8268
ポリマ－177,4194
非ポリマー1,4074
水0
1
A: Small GTP-binding protein
B: Small GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4134
ポリマ－88,7102
非ポリマー7032
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3720 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area32780 Å2
手法PISA
2
C: Small GTP-binding protein
D: Small GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,4134
ポリマ－88,7102
非ポリマー7032
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area32310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.010, 173.480, 89.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.01, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Small GTP-binding protein


分子量: 44354.867 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermosipho melanesiensis (strain DSM 12029 / CIP 104789 / BI429) (バクテリア)
遺伝子: Tmel_1361 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6LMQ7
#2: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: Hepes 25 mM pH 7.5, PEG 8K 1.5% w/v Anaerobic glovebox <1 ppm O2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月8日
放射モノクロメーター: Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→47.62 Å / Num. obs: 48183 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 92.27 Å2 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 11.86
反射 シェル最高解像度: 2.8 Å / CC1/2: 0.549 / Rrim(I) all: 0.806

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSNovember 3, 2014データ削減
XDSNovember 3, 2014データスケーリング
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→47.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 1.357 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.928 / SU Rfree Blow DPI: 0.345 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.361
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 1948 4.04 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.234 48177 95.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 86.41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.326 Å20 Å20.0897 Å2
2---1.8252 Å20 Å2
3---1.4992 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.46 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.8→47.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11339 0 32 0 11371
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00911561HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1415630HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d4214SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes274HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1617HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11561HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.64
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1567SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance20HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13085SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 126 4.39 %
Rwork0.222 2746 -
all0.223 2872 -
obs--76.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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