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- PDB-5jxb: PSD-95 extended PDZ3 in complex with SynGAP PBM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jxb
タイトルPSD-95 extended PDZ3 in complex with SynGAP PBM
要素Disks large homolog 4,SynGAP
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / PSD-95 / PDZ / SynGAP / Extension
機能・相同性
機能・相同性情報


LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / receptor localization to synapse / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / cerebellar mossy fiber ...LGI-ADAM interactions / P2Y1 nucleotide receptor binding / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / NrCAM interactions / receptor localization to synapse / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / cerebellar mossy fiber / Synaptic adhesion-like molecules / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / juxtaparanode region of axon / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / Trafficking of AMPA receptors / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / neuron projection terminus / RHO GTPases activate CIT / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / acetylcholine receptor binding / Neurexins and neuroligins / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / cortical cytoskeleton / Signaling by ERBB4 / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotory exploration behavior / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / 長期増強 / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / D1 dopamine receptor binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / 学習 / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / 接着結合 / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / 細胞接着 / kinase binding / endocytic vesicle membrane / シナプス小胞 / 細胞結合 / nervous system development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / chemical synaptic transmission / RAF/MAP kinase cascade / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / シナプス / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / 小胞体 / シグナル伝達 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain ...Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZドメイン / SH3ドメイン / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Shang, Y. / Zhang, M.
資金援助 香港, 中国, 5件
組織認可番号国
RGC663811 香港
RGC663812 香港
RGCT13-607/12R 香港
RGCAoE-M09-12 香港
the Minister of Science and Technology of China2014CB910204 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Phase Transition in Postsynaptic Densities Underlies Formation of Synaptic Complexes and Synaptic Plasticity.
著者: Zeng, M. / Shang, Y. / Araki, Y. / Guo, T. / Huganir, R.L. / Zhang, M.
履歴
登録2016年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 4,SynGAP
C: Disks large homolog 4,SynGAP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8162
ポリマ－26,8162
非ポリマー00
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area920 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area12660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.286, 71.094, 115.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 4,SynGAP / Postsynaptic density protein 95 / PSD-95 / Synapse-associated protein 90 / SAP90


分子量: 13407.992 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of PSD-95 (PDZ3 RESIDUES 306-410), LINKER (GSGS), AND SynGAP (RESIDUES 415-426)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: DLG4, PSD95 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P78352
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.54 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES sodium pH 7.5, 10% v/v 2-Propanol, 20% w/v Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 6680 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 43.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BE9

1be9


解像度: 2.9→45.89 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.83 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2874 319 4.78 %
Rwork0.2407 --
obs0.2411 6641 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1777 0 0 4 1781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0171809
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8672446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d28.202650
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012328
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9052-3.65790.3491450.29583116X-RAY DIFFRACTION95
3.6579-22.94570.2621710.21333206X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.087-1.6443-0.31793.6081-2.24629.1703-0.12740.4615-0.0347-0.6973-0.0470.0071.0748-0.8210.23640.9283-0.07860.06680.83830.2280.3097-5.3898-23.89728.5035
20.2604-0.11210.22150.16860.03620.33230.04570.3809-0.134-0.1866-0.18210.01370.492-0.00680.11091.5758-0.61340.10241.2052-0.07120.4108-17.043-33.462813.3843
33.92960.1134-1.41164.54122.10372.9927-0.22350.489-0.5374-0.0349-0.14060.01121.0614-0.63730.37631.3279-0.23340.14090.9815-0.05320.1759-9.4709-30.70916.3647
42.5341-0.0472-0.02873.3151-2.56714.65670.10310.30810.0183-0.0299-0.16130.0005-0.0267-0.94680.07890.8528-0.05010.09090.8085-0.05080.134-12.1309-24.313221.2068
53.19781.8646-0.01783.3535-0.5522.011-0.42650.6789-0.4437-0.35410.3571-0.00530.58560.06730.06521.1675-0.3790.52220.7932-0.25140.7152-16.4682-31.736627.4143
63.8143-3.0175-3.7385.89114.23834.1363-0.4270.02580.14730.50790.4337-0.0840.16680.7051-0.02131.35430.2197-0.06421.0717-0.02660.2207-11.7021-4.6534-19.7599
73.01460.11280.05711.3005-0.34647.27820.1827-0.1324-0.2713-0.391-0.187-0.23580.75020.68820.04311.37460.49320.00480.88710.04890.2138-4.1463-13.6862-11.2193
82.0093-0.03050.38860.51310.66153.5080.14010.0814-0.036-0.20860.07130.03530.16030.53660.00541.2937-0.0091-0.03660.75480.12220.119-10.376-10.955-15.7386
91.1992-0.08130.74490.5145-0.93313.9544-0.1703-0.0051-0.18360.0741-0.133-0.26810.96830.48320.10341.36540.16120.08450.61150.02230.2382-8.383-11.1031-5.2878
100.51540.71231.38490.98261.91293.7205-0.19890.43260.1652-0.8490.2494-0.0618-0.47710.2843-0.05931.07470.24560.03471.1725-0.02610.2988-2.5111-15.896-1.6605
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 305 through 314 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 315 through 325 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 326 through 353 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 354 through 410 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 416 through 426 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 304 through 314 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 315 through 342 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 343 through 368 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 369 through 410 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 415 through 426 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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