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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ja1 | ||||||
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タイトル | EntF, a Terminal Nonribosomal Peptide Synthetase Module Bound to the MbtH-Like Protein YbdZ | ||||||
要素 |
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キーワード | LIGASE (リガーゼ) / NONRIBOSOMAL PEPTIDE SYNTHETASE (非リボソームペプチド) / NRPS / CONDENSATION (凝縮) / ADENYLATION (アデニリル化) / PCP / THIOESTERASE (チオエステル加水分解酵素) / MBTH-LIKE PROTEIN / PHOSPHOPANTETHEINE / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / siderophore biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity ...L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / siderophore biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / positive regulation of catalytic activity / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å | ||||||
データ登録者 | Miller, B.R. / Gulick, A.M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016 タイトル: Structures of a Nonribosomal Peptide Synthetase Module Bound to MbtH-like Proteins Support a Highly Dynamic Domain Architecture. 著者: Miller, B.R. / Drake, E.J. / Shi, C. / Aldrich, C.C. / Gulick, A.M. #1: ジャーナル: Nature / 年: 2016 タイトル: Structures of two distinct conformations of holo-non-ribosomal peptide synthetases. 著者: Drake, E.J. / Miller, B.R. / Shi, C. / Tarrasch, J.T. / Sundlov, J.A. / Allen, C.L. / Skiniotis, G. / Aldrich, C.C. / Gulick, A.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ja1.cif.gz | 509.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ja1.ent.gz | 411.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ja1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/5ja1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ja/5ja1 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 142313.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: entF, b0586, JW0578 / Variant: W3110 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: P11454, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの |
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#2: タンパク質 | 分子量: 8469.366 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: ybdZ, b4511, JW0577 / Variant: W3110 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P18393 |
#3: 化合物 | ChemComp-75C / |
#4: 化合物 | ChemComp-CL / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.2 % / 解説: Long flat needles |
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結晶化 | 温度: 287.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 100 mM Bis Tris propane, 50-150 mM MgCl2, and 15-28% Polyethylene glycol 4000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113.15 K / Ambient temp details: Liquid Nitrogen Gas Stream |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年10月25日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0332 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3→56.31 Å / Num. obs: 31781 / % possible obs: 93.13 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 36.38 Å2 / CC1/2: 0.971 / Rmerge(I) obs: 0.1425 / Net I/σ(I): 7.05 |
反射 シェル | 解像度: 3→3.107 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.397 / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / % possible all: 93.72 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4ZXJ 4zxj 解像度: 3→56.308 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.62 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→56.308 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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