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Yorodumi- PDB-5iw9: Structure of bacteriophage T4 gp25, sheath polymerization initiator -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5iw9 | |||||||||
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Title | Structure of bacteriophage T4 gp25, sheath polymerization initiator | |||||||||
Components | Baseplate wedge protein gp25 | |||||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / contractile sheath / baseplate / wedge / sheath polymerization | |||||||||
Function / homology | IraD/Gp25-like / Baseplate wedge protein gp25 / virus tail, baseplate / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta / Baseplate wedge protein gp25 Function and homology information | |||||||||
Biological species | Enterobacteria phage T4 (virus) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.47 Å | |||||||||
Authors | Leiman, P.G. / Browning, C. / Shneider, M.M. | |||||||||
Funding support | Switzerland, 1items
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Citation | Journal: Nature / Year: 2016 Title: Structure of the T4 baseplate and its function in triggering sheath contraction. Authors: Nicholas M I Taylor / Nikolai S Prokhorov / Ricardo C Guerrero-Ferreira / Mikhail M Shneider / Christopher Browning / Kenneth N Goldie / Henning Stahlberg / Petr G Leiman / Abstract: Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This ...Several systems, including contractile tail bacteriophages, the type VI secretion system and R-type pyocins, use a multiprotein tubular apparatus to attach to and penetrate host cell membranes. This macromolecular machine resembles a stretched, coiled spring (or sheath) wound around a rigid tube with a spike-shaped protein at its tip. A baseplate structure, which is arguably the most complex part of this assembly, relays the contraction signal to the sheath. Here we present the atomic structure of the approximately 6-megadalton bacteriophage T4 baseplate in its pre- and post-host attachment states and explain the events that lead to sheath contraction in atomic detail. We establish the identity and function of a minimal set of components that is conserved in all contractile injection systems and show that the triggering mechanism is universally conserved. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5iw9.cif.gz | 116.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5iw9.ent.gz | 98.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5iw9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5iw9_validation.pdf.gz | 431.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5iw9_full_validation.pdf.gz | 433.9 KB | Display | |
Data in XML | 5iw9_validation.xml.gz | 12.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5iw9_validation.cif.gz | 15.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/5iw9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/iw/5iw9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3374C 3392C 3393C 3394C 3395C 3396C 3397C 5iv5C 5iv7C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 15120.591 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Enterobacteria phage T4 (virus) / Gene: 25 / Plasmid: pTSL / Details (production host): pet-28 derivative / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): 834 / Variant (production host): DE3 / References: UniProt: P09425 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.65 Å3/Da / Density % sol: 73.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.2 Details: 0.9M-1.0M MG2SO4, 0.1M MES pH 6.2, protein concentration = 20 mg/ml |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 0.9793 Å | ||||||||||||||||||
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 9, 2009 / Details: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR | ||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.47→74.06 Å / Num. obs: 20716 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 23.4 % / Biso Wilson estimate: 51.75 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/av σ(I): 30.8 / Net I/σ(I): 30.8 | ||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.47→69.86 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.63 / Phase error: 20.17 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.47→69.86 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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