[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5iqd: Aminoglycoside Phosphotransferase (2'')-Ia (CTD of AAC(6')-Ie/APH... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5iqd | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Aminoglycoside Phosphotransferase (2'')-Ia (CTD of AAC(6')-Ie/APH(2'')-Ia) in complex with GMPPNP, Magnesium, and Ribostamycin | ||||||
![]() | Bifunctional AAC/APH | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() aminoglycoside phosphotransferase activity / aminoglycoside 2''-phosphotransferase / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Caldwell, S.J. / Berghuis, A.M. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Antibiotic Binding Drives Catalytic Activation of Aminoglycoside Kinase APH(2)-Ia. Authors: Caldwell, S.J. / Huang, Y. / Berghuis, A.M. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 545.2 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 447.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5bylSC ![]() 5iqaC ![]() 5iqbC ![]() 5iqcC ![]() 5iqeC ![]() 5iqfC ![]() 5iqgC ![]() 5iqhC ![]() 5iqiC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 | ![]()
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Refine code: 0
NCS ensembles :
|
-
Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 35948.199 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: C-terminal domain (UNP residues 175-479) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P0A0C1, ![]() ![]() |
---|
-Non-polymers , 5 types, 1117 molecules ![](data/chem/img/GNP.gif)
![](data/chem/img/RIO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/RIO.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#2: Chemical | ChemComp-GNP / ![]() #3: Chemical | ChemComp-RIO / ![]() #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ![]() #6: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 56.42 % |
---|---|
Crystal grow![]() | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 80-120mM MgCl2, 8% glycerol, 10% PEG 3350, 100mM HEPES pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Nov 26, 2013 Details: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM), featuring indirectly cryo-cooled first crystal and sagittally focusing second crystal |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.1→90.26 Å / Num. obs: 92940 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 37.3 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rsym value: 0.127 / Net I/σ(I): 8 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 1.187 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 95.2 |
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 5BYL Resolution: 2.2→90.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 11.119 / SU ML: 0.139 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.214 / ESU R Free: 0.172 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.315 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→90.26 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|