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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ihx | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of a C-terminally truncated Aspergillus nidulans mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase | ||||||
要素 | Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial | ||||||
キーワード | LIGASE (リガーゼ) / tRNA Aminoacylation / ATP-binding / Tyrosine-tRNA ligase (チロシンtRNAリガーゼ) / nucleotide-binding motif | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tRNA aminoacylation / tyrosyl-tRNA aminoacylation / チロシンtRNAリガーゼ / tyrosine-tRNA ligase activity / ミトコンドリア / RNA binding / ATP binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Emericella nidulans (アスペルギルス・ニデュランス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.298 Å | ||||||
データ登録者 | Lamech, L.T. / Lambowitz, A.M. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Crystal Structure of a C-terminally truncated Aspergillus nidulans mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase 著者: Lamech, L.T. / Saoji, M. / Paukstelis, P.J. / Lambowitz, A.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ihx.cif.gz | 400.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ihx.ent.gz | 331.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ihx.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/5ihx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ih/5ihx | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 3ts1S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 45279.691 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Emericella nidulans (アスペルギルス・ニデュランス) 株: R153 / 遺伝子: AN1709.2 / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3) / 参照: UniProt: Q5BCM1, チロシンtRNAリガーゼ #2: 化合物 | ChemComp-TYR / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | The UniProt sequence for this gene (AN1709.2) is a partial sequence. The first 132 residues contain ...The UniProt sequence for this gene (AN1709.2) is a partial sequence. The first 132 residues contain the mitochondrial targeting sequence and one of the conserved motifs of tyrosyl-tRNA synthetases involved in charging tyrosine with AMP. The Aspergillus nidulans mtTyrRS sequence was cloned from a cDNA library which includes the upstream 132 residue sequence. The full-length protein has been characterized in a previous publication: Paukstelis, P. J., and Lambowitz, A. M. (2008) Identification and evolution of fungal mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetases with group I intron splicing activity. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 105, 6010-6015. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.03 % / Mosaicity: 0.881 ° |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5 詳細: 10 mM Tris-HCl pH 8.5, 8% PEG 8000, 1 mM L-tyrosine, 12% glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97947 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月24日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97947 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.298→50 Å / Num. obs: 44001 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/av σ(I): 19.712 / Net I/σ(I): 13 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 | |||||||||
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Phasing MR |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3TS1 解像度: 2.298→46.02 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.9
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.298→46.02 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -42.6421 Å / Origin y: -1.6742 Å / Origin z: -14.2909 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |