+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5i2o | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of EF-hand containing protein | ||||||
Components | EF-hand domain-containing protein D2 | ||||||
Keywords | METAL BINDING PROTEIN / Calcium binding protein | ||||||
Function / homology | Function and homology information RHOD GTPase cycle / cadherin binding / membrane raft / calcium ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.952 Å | ||||||
Authors | Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. ...Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. / Lee, S.H. / Song, W.K. / Cheong, H. / Jun, C. / Eom, S.H. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2016 Title: Structural implications of Ca(2+)-dependent actin-bundling function of human EFhd2/Swiprosin-1. Authors: Park, K.R. / Kwon, M.S. / An, J.Y. / Lee, J.G. / Youn, H.S. / Lee, Y. / Kang, J.Y. / Kim, T.G. / Lim, J.J. / Park, J.S. / Lee, S.H. / Song, W.K. / Cheong, H.K. / Jun, C.D. / Eom, S.H. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5i2o.cif.gz | 56.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5i2o.ent.gz | 39.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5i2o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/5i2o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i2/5i2o | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 5i2lSC 5i2qC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 13651.706 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP RESIDUES 70-184 / Mutation: E116A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: EFHD2, SWS1 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q96C19 |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-CA / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.84 Å3/Da / Density % sol: 33.3 % / Description: ROD SHAPE |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.5 / Details: 0.1M Tris-HCl, pH8.5, 32% PEG 2000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PAL/PLS / Beamline: 7A (6B, 6C1) / Wavelength: 0.9793 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Apr 19, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9793 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.95→50 Å / Num. obs: 7706 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 10.6 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 9.8 |
Reflection shell | Resolution: 1.95→1.98 Å / Redundancy: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.383 / % possible all: 78.7 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5I2L Resolution: 1.952→37.136 Å / SU ML: 0.16 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.37 / Phase error: 22.83
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.952→37.136 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|