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- PDB-5hvp: CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF A COMPLEX BETWEEN HUMAN IMMUNODEFICI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5hvp
タイトルCRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF A COMPLEX BETWEEN HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS TYPE 1 PROTEASE AND ACETYL-PEPSTATIN AT 2.0-ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • ACETYL-*PEPSTATIN
  • HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / ACID PROTEINASE (プロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...: / : / HIV-1 retropepsin / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral nucleocapsid / endonuclease activity / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL-PEPSTATIN / Gag-Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Streptomyces (ストレプトマイセス属)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fitzgerald, P.M.D. / Mckeever, B.M. / Vanmiddlesworth, J.F. / Springer, J.P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Crystallographic analysis of a complex between human immunodeficiency virus type 1 protease and acetyl-pepstatin at 2.0-A resolution.
著者: Fitzgerald, P.M. / McKeever, B.M. / VanMiddlesworth, J.F. / Springer, J.P. / Heimbach, J.C. / Leu, C.T. / Herber, W.K. / Dixon, R.A. / Darke, P.L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Three-Dimensional Structure of Aspartyl Protease from Human Immunodeficiency Virus HIV-1
著者: Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M.D. / Mckeever, B.M. / Leu, C.-T. / Heimbach, J.C. / Herber, W.K. / Sigal, I.S. / Darke, P.L. / Springer, J.P.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of the Aspartylprotease from the Human Immunodefeciency Virus, HIV-1
著者: Mckeever, B.M. / Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M.D. / Springer, J.P. / Leu, C.-T. / Heimbach, J.C. / Herber, W.K. / Sigal, I.S. / Darke, P.L.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Human Immunodeficiency Virus Protease. Bacterial Expression and Characterization of the Purified Aspartic Protease
著者: Darke, P.L. / Leu, C.-T. / Davis, L.J. / Heimabch, J.C. / Diehl, R.E. / Hill, W.S. / Dixon, R.A.F. / Sigal, I.S.
履歴
登録1990年4月30日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE SHEET *S1* IS FORMED BY THE INTERDIGITATING STRANDS FROM THE TWO MONOMERS OF THE DIMERIC ...SHEET THE SHEET *S1* IS FORMED BY THE INTERDIGITATING STRANDS FROM THE TWO MONOMERS OF THE DIMERIC ENZYME. STRANDS 1 AND 3 ARE FROM CHAIN *A*. STRANDS 2 AND 4 ARE FROM CHAIN *B*.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE
B: HIV-1 PROTEASE
C: ACETYL-*PEPSTATIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3605
ポリマ－22,2893
非ポリマー712
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area8920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.390, 86.700, 46.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Atom site foot note1: SIDE CHAINS OF THESE RESIDUES HAVE BEEN MODELED IN TWO ALTERNATE CONFORMATIONS AND ASSIGNED ALTERNATE LOCATION INDICATORS *1* AND *2*.
2: THE OCCUPANCIES OF SOLVENT MOLECULES WHICH CORRELATED WITH STATIC DISORDER IN THE PROTEIN HAVE BEEN SET TO LESS THAN UNITY. WATER MOLECULES WITH ALTERNATE LOCATION INDICATOR *1* AND OCCUPANCY 0.58 ...2: THE OCCUPANCIES OF SOLVENT MOLECULES WHICH CORRELATED WITH STATIC DISORDER IN THE PROTEIN HAVE BEEN SET TO LESS THAN UNITY. WATER MOLECULES WITH ALTERNATE LOCATION INDICATOR *1* AND OCCUPANCY 0.58 CORRELATE WITH INHIBITOR ORIENTATIO *1*. WATER MOLECULES WITH ALTERNATE LOCATION INDICATOR *2* AND OCCUPANCY 0.42 CORRELATE WITH INHIBITOR ORIENTATION *2* IF THE SOLVENT MOLECULE IS DISTANT FROM THE BOUND INHIBITOR AN OCCUPANCY OF 0.50 HAS BEEN ASSIGNED.

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要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE /


分子量: 10830.781 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WFL7, UniProt: P12497*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド ACETYL-*PEPSTATIN


タイプ: Oligopeptideオリゴペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 627.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces (ストレプトマイセス属)
参照: ACETYL-PEPSTATIN
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE INHIBITOR BINDS TO THE ENZYME IN TWO ROUGHLY TWOFOLD SYMMETRIC ORIENTATIONS. THE ALTERNATE ...THE INHIBITOR BINDS TO THE ENZYME IN TWO ROUGHLY TWOFOLD SYMMETRIC ORIENTATIONS. THE ALTERNATE CONFORMATIONS ARE REPRESENTED BY THE ALTERNATE LOCATION INDICATORS *1* AND *2*. THE FIRST ORIENTATION, *1*, WAS DENOTED A IN THE PUBLICATION CITED IN THE *JRNL* RECORDS ABOVE, WHILE THE ALTERNATE ORIENTATION, *2*, WAS DENOTED B.
配列の詳細IN THE PAPER CITED IN THE *JRNL* RECORDS ABOVE, THE *B* CHAIN RESIDUES WERE NUMBERED FROM 201 TO ...IN THE PAPER CITED IN THE *JRNL* RECORDS ABOVE, THE *B* CHAIN RESIDUES WERE NUMBERED FROM 201 TO 299. THIS NUMBERING SCHEME HAS BEEN RETAINED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.16 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: macro-seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1100 mMsodium acetate11
2400-800 mMsodium chloride11

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.92 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 13397 / % possible obs: 72.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / Num. measured all: 36470 / Rmerge(I) obs: 0.0439

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2→8 Å / σ(I): 0 /
Rfactor反射数
obs0.176 12901
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1550 0 2 170 1722
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1770.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2160.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2070.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2450.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor18.120
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 12901 / Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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