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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5hfd | ||||||
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タイトル | The third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 (G330T, H372A double mutant) | ||||||
要素 | Disks large homolog 4 | ||||||
キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / GLGF (PDZドメイン) / DHR / adhesion (接着) / synapse (シナプス) / synaptic density / peptide-binding domain | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / 胚 / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / 胚 / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / receptor localization to synapse / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / 樹状突起 / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / juxtaparanode region of axon / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / neuron projection terminus / dendritic spine organization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of synapse assembly / Synaptic adhesion-like molecules / RAF/MAP kinase cascade / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of NMDA receptor activity / beta-2 adrenergic receptor binding / cortical cytoskeleton / regulation of neuronal synaptic plasticity / locomotory exploration behavior / social behavior / kinesin binding / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / cell periphery / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / cerebral cortex development / kinase binding / 細胞接着 / cell-cell junction / シナプス小胞 / 細胞結合 / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / postsynapse / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / シナプス / 樹状突起 / protein-containing complex binding / protein kinase binding / 小胞体 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | White, K.I. / Raman, A.S. / Ranganathan, R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: The third PDZ domain from the synaptic protein PSD-95 (G330T, H372A double mutant) 著者: White, K.I. / Raman, A.S. / Ranganathan, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5hfd.cif.gz | 92.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5hfd.ent.gz | 73.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5hfd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/5hfd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hf/5hfd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1bfeS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12715.051 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ-3 domain (UNP residues 302-402) / 変異: G330T H372A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.6 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: Reservoir solution contained 1 M sodium citrate, pH 7.0. Equal amounts (1.5 microliters) of protein (13 mg/mL) and reservoir solution were mixed and equillibrated against 500 microliters of ...詳細: Reservoir solution contained 1 M sodium citrate, pH 7.0. Equal amounts (1.5 microliters) of protein (13 mg/mL) and reservoir solution were mixed and equillibrated against 500 microliters of crystallization buffer. |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793144 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月18日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793144 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.6→28.233 Å / Num. obs: 16618 / % possible obs: 99.85 % / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 63.192 |
反射 シェル | 解像度: 1.5999→1.647 Å / 冗長度: 15.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.111 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1BFE 解像度: 1.6→28.233 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 19.25 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→28.233 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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