[日本語] English
万見
- PDB-5gnd: Structure of Deg protease HhoA from Synechocystis sp. PCC 6803 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gnd
タイトルStructure of Deg protease HhoA from Synechocystis sp. PCC 6803
要素
  • Putative serine protease HhoA
  • UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Serine Protease (セリンプロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン ...: / PDZドメイン / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZドメイン / Pdz3 Domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZドメイン / PDZ superfamily / トリプシン / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative serine protease HhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
Escherichia coli BL21 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dong, W. / Wang, J. / Liu, L.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of the zinc-bound HhoA protease from Synechocystis sp. PCC 6803
著者: Dong, W. / Wang, J. / Niu, G. / Zhao, S. / Liu, L.
履歴
登録2016年7月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5024
ポリマ－37,4132
非ポリマー882
水1,15364
1
A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子

A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子

A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子

A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子

A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子

A: Putative serine protease HhoA
U: UNK-UNK-UNK-UNK-TRP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,01024
ポリマ－224,48012
非ポリマー53012
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)135.219, 135.219, 113.754
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-501-

ZN

21A-502-

NA

31A-618-

HOH

41A-628-

HOH

51A-658-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Putative serine protease HhoA


分子量: 36868.691 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 56-394 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 substr. Kazusa (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: hhoA / プラスミド: pET-22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P72780
#2: タンパク質・ペプチド UNK-UNK-UNK-UNK-TRP


分子量: 544.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: This peptide is a co-purified peptide produced by Escherichia coli BL21(DE3).
由来: (天然) Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.01 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 0.1 M Na acetate, 25%(w/v) PEG4000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 13981 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.1 % / Net I/σ(I): 59.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 10.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / CC1/2: 0.807 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B6L

5b6l


解像度: 2.5→37.92 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 675 4.98 %
Rwork0.247 12882 -
obs0.25 13557 97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 93.32 Å2 / Biso mean: 37.37 Å2 / Biso min: 10.17 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→37.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2061 0 2 64 2127
Biso mean--24.76 35.09 -
残基数----285
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052104
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1282869
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.486759
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4999-2.69290.36241290.31212216234585
2.6929-2.96380.36531440.315726122756100
2.9638-3.39240.33381300.271726592789100
3.3924-4.27320.30451320.229526612793100
4.2732-37.92230.24971400.205727342874100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.9689 Å / Origin y: 14.4422 Å / Origin z: 32.6502 Å
111213212223313233
T0.0901 Å2-0.4821 Å20.3513 Å2--0.7035 Å20.5252 Å2---0.0705 Å2
L0.1803 °2-0.0145 °2-0.2369 °2-0.0543 °2-0.1895 °2--0.4555 °2
S0.235 Å °0.0913 Å °0.3615 Å °0.0309 Å °-0.3057 Å °0.348 Å °-0.0212 Å °-0.2937 Å °-0.0098 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA56 - 390
2X-RAY DIFFRACTION1ALLU95 - 99
3X-RAY DIFFRACTION1ALLA501 - 665
4X-RAY DIFFRACTION1ALLU101

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る