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- PDB-5g00: CRYSTAL STRUCTURE OF A POTATO STI-KUNITZ BIFUNCTIONAL INHIBITOR O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g00
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A POTATO STI-KUNITZ BIFUNCTIONAL INHIBITOR OF SERINE AND ASPARTIC PROTEASES IN SPACE GROUP P4322 AND PH 7.4
要素KTI-A PROTEIN
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE (加水分解酵素) / STI-KUNITZ INHIBITOR / ASPARTIC PROTEASES (アスパラギン酸プロテアーゼ) / SERINE PROTEASES (セリンプロテアーゼ) / PROTEASE INHIBITOR (プロテアーゼ阻害剤) / BI-FUNCTIONAL PROTEASE INHIBITOR / KUNITZ-TYPE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity / peptidase activity / タンパク質分解
類似検索 - 分子機能
Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I3, Kunitz legume / Trypsin and protease inhibitor / Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) family of protease inhibitors / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KTI-A protein / Aspartic protease inhibitor 5
類似検索 - 構成要素
生物種SOLANUM TUBEROSUM (ジャガイモ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Guerra, Y. / Rudino-Pinera, E.
引用ジャーナル: J. Struct. Biol. / 年: 2016
タイトル: Structures of a bi-functional Kunitz-type STI family inhibitor of serine and aspartic proteases: Could the aspartic protease inhibition have evolved from a canonical serine protease-binding loop?
著者: Guerra, Y. / Valiente, P.A. / Pons, T. / Berry, C. / Rudino-Pinera, E.
履歴
登録2016年3月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KTI-A PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7482
ポリマ－20,5271
非ポリマー2211
水34219
1
A: KTI-A PROTEIN
ヘテロ分子

A: KTI-A PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4954
ポリマ－41,0532
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/41
Buried area2740 Å2
ΔGint-11.5 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.180, 77.180, 95.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 KTI-A PROTEIN


分子量: 20526.504 Da / 分子数: 1 / 断片: HYDROLASE INHIBITOR / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SOLANUM TUBEROSUM (ジャガイモ) / Variant: ESTIMA / プラスミド: PPICZALPHAC / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: A0A097H118, UniProt: M1AKE5*PLUS
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.52 %
解説: DATA WAS ANISOTROPICALLY CORRECTED WITH THE WEBSERVER DIFFRACTION ANISOTROPY SERVER UCLA
結晶化pH: 7.4
詳細: 10% (W/V) PEG 2000 MME, 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 0.2 M TRIMETHYLAMINE N-OXIDE, 30 MM GLYCYL-GLYCL-GLYCINE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.1807
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年1月17日 / 詳細: SI (111) DOUBLE CRYSTAL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1807 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.5 Å / Num. obs: 10356 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.2 % / Biso Wilson estimate: 60.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 33.82
反射 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / 冗長度: 16.63 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 4.89 / % possible all: 74.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FNW

5fnw


解像度: 2.5→36.021 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 27.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2437 499 4.8 %
Rwork0.228 --
obs0.2288 10329 98.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 67.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→36.021 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1427 0 14 19 1460
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3452001
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.417545
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05230
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007259
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.75160.32821030.31752262X-RAY DIFFRACTION92
2.7516-3.14960.33111430.30312429X-RAY DIFFRACTION100
3.1496-3.96730.2991280.25652499X-RAY DIFFRACTION100
3.9673-36.02520.18421250.18432640X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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