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Yorodumi- PDB-5fo9: Crystal Structure of Human Complement C3b in Complex with CR1 (CC... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5fo9 | ||||||
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Title | Crystal Structure of Human Complement C3b in Complex with CR1 (CCP15- 17) | ||||||
Components |
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Keywords | LIPID BINDING PROTEIN / COMPLEMENT SYSTEM / IMMUNE SYSTEM / PLASMA PROTEIN / REGULATORS OF COMPLEMENT ACTIVITY / COFACTOR ACTIVITY / DECAY ACCELERATING ACTIVITY | ||||||
Function / homology | Function and homology information complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity ...complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of complement activation / T cell mediated immunity / oviduct epithelium development / C5L2 anaphylatoxin chemotactic receptor binding / regulation of triglyceride biosynthetic process / positive regulation of activation of membrane attack complex / plasma membrane organization / negative regulation of plasma cell differentiation / ATP export / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / positive regulation of apoptotic cell clearance / complement-mediated synapse pruning / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / Alternative complement activation / positive regulation of lipid storage / positive regulation of phagocytosis, engulfment / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / complement receptor mediated signaling pathway / Activation of C3 and C5 / positive regulation of type IIa hypersensitivity / positive regulation of regulatory T cell differentiation / positive regulation of glucose transmembrane transport / complement-dependent cytotoxicity / complement activation, alternative pathway / complement activation / endopeptidase inhibitor activity / neuron remodeling / negative regulation of interleukin-2 production / amyloid-beta clearance / plasma membrane raft / negative regulation of type II interferon production / ficolin-1-rich granule membrane / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / negative regulation of T cell proliferation / fatty acid metabolic process / Peptide ligand-binding receptors / complement activation, classical pathway / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / Post-translational protein phosphorylation / response to bacterium / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of angiogenesis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / azurophil granule lumen / virus receptor activity / G alpha (i) signalling events / secretory granule lumen / blood microparticle / cytoskeleton / positive regulation of protein phosphorylation / inflammatory response / immune response / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / protein-containing complex / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | HOMO SAPIENS (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.3 Å | ||||||
Authors | Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Gros, P. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2016 Title: Regulators of Complement Activity Mediate Inhibitory Mechanisms Through a Common C3B-Binding Mode. Authors: Forneris, F. / Wu, J. / Xue, X. / Ricklin, D. / Lin, Z. / Sfyroera, G. / Tzekou, A. / Volokhina, E. / Granneman, J.C. / Hauhart, R. / Bertram, P. / Liszewski, M.K. / Atkinson, J.P. / Lambris, J.D. / Gros, P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5fo9.cif.gz | 1.4 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5fo9.ent.gz | 1.1 MB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5fo9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5fo9_validation.pdf.gz | 509.7 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5fo9_full_validation.pdf.gz | 567.4 KB | Display | |
Data in XML | 5fo9_validation.xml.gz | 116 KB | Display | |
Data in CIF | 5fo9_validation.cif.gz | 155.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fo9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/5fo9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5fo7C 5fo8C 5foaC 5fobC 1gkgS 1gknS 2i07S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 71393.320 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 23-667 / Source method: isolated from a natural source / Details: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) / References: UniProt: P01024 #2: Protein | Mass: 104074.148 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CCP DOMAINS, RESIDUES 749-1663 / Source method: isolated from a natural source / Details: PURIFIED FROM HUMAN PLASMA / Source: (natural) HOMO SAPIENS (human) / References: UniProt: P01024 #3: Protein | Mass: 21617.527 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: RESIDUES 942-1136 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) HOMO SAPIENS (human) / Production host: KOMAGATAELLA PASTORIS (fungus) / References: UniProt: P17927 #4: Sugar | Sequence details | RESIDUE 1013 HAS BEEN CONVERTED FROM GLN TO GLU IN CONVERSION | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.27 Å3/Da / Density % sol: 71.2 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 8% PEG 3350 35MM BIS-TRIS PH 5.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 / Wavelength: 0.873 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS / Detector: PIXEL |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.3→60.15 Å / Num. obs: 88061 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / Redundancy: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 74.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 3.8 |
Reflection shell | Resolution: 3.3→3.48 Å / Redundancy: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 98.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRIES 2I07, 1GKN, 1GKG Resolution: 3.3→60.153 Å / SU ML: 0.51 / σ(F): 1.96 / Phase error: 31.69 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 143 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.3→60.153 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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