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万見
- PDB-5f44: Crystal structure of shaft pilin spaA from Lactobacillus rhamnosus GG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f44
タイトルCrystal structure of shaft pilin spaA from Lactobacillus rhamnosus GG
要素Cell surface protein SpaA細胞膜
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Pilin (ピリン) / spaA / probiotic (プロバイオティクス) / isopeptide / SpaCBA pili / adhesin
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like ...Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / Cell surface protein SpaA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus rhamnosus GG (ラクチカゼイバチルス・ラムノースス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.904 Å
データ登録者Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of BiotechnologyBT/PR5891/BRB/10/1098/2012 インド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: New insights about pilus formation in gut-adapted Lactobacillus rhamnosus GG from the crystal structure of the SpaA backbone-pilin subunit
著者: Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
履歴
登録2015年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell surface protein SpaA
B: Cell surface protein SpaA
C: Cell surface protein SpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3486
ポリマ－92,1703
非ポリマー1773
水15,205844
1
A: Cell surface protein SpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7832
ポリマ－30,7231
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13530 Å2
手法PISA
2
B: Cell surface protein SpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7832
ポリマ－30,7231
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13600 Å2
手法PISA
3
C: Cell surface protein SpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7832
ポリマ－30,7231
非ポリマー591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)227.970, 63.200, 104.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-745-

HOH

21C-740-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cell surface protein SpaA / 細胞膜 / shaft Pilin spaA


分子量: 30723.498 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 35-302 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus rhamnosus GG (ラクチカゼイバチルス・ラムノースス)
株: GG / 遺伝子: LRHM_0426 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: C7T9P4
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 844 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.35 M trisodium citrate, 14% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.95372 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月20日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95372 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.904→31.16 Å / Num. obs: 105419 / % possible obs: 90 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 17.91
反射 シェル解像度: 1.904→1.972 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 3.14 / % possible all: 63

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000data processing
Cootモデル構築
MR-Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PHS

3phs


解像度: 1.904→31.156 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2165 4223 5.02 %Random selection
Rwork0.1743 ---
obs0.1764 84062 72.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.904→31.156 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5971 0 12 844 6827
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086124
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1258330
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.0372140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046938
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061087
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9042-1.92590.340350.2009106X-RAY DIFFRACTION3
1.9259-1.94850.2035210.2202335X-RAY DIFFRACTION9
1.9485-1.97230.395380.2208714X-RAY DIFFRACTION19
1.9723-1.99720.2683510.2288962X-RAY DIFFRACTION27
1.9972-2.02350.2657440.23081230X-RAY DIFFRACTION33
2.0235-2.05120.2789760.2261433X-RAY DIFFRACTION39
2.0512-2.08050.2512910.20481605X-RAY DIFFRACTION44
2.0805-2.11160.2524840.21061794X-RAY DIFFRACTION49
2.1116-2.14460.24721090.2071906X-RAY DIFFRACTION53
2.1446-2.17970.23661310.20242113X-RAY DIFFRACTION57
2.1797-2.21730.26071130.20612320X-RAY DIFFRACTION63
2.2173-2.25760.24351580.20662390X-RAY DIFFRACTION66
2.2576-2.3010.24431380.21472610X-RAY DIFFRACTION72
2.301-2.3480.26751460.2192815X-RAY DIFFRACTION76
2.348-2.3990.24411680.22752978X-RAY DIFFRACTION82
2.399-2.45480.23481700.22363142X-RAY DIFFRACTION87
2.4548-2.51610.26971760.2263406X-RAY DIFFRACTION92
2.5161-2.58410.25532110.21943565X-RAY DIFFRACTION99
2.5841-2.66010.26421990.21713670X-RAY DIFFRACTION100
2.6601-2.7460.27441920.22183706X-RAY DIFFRACTION100
2.746-2.8440.27622130.21843603X-RAY DIFFRACTION100
2.844-2.95780.25321780.2073696X-RAY DIFFRACTION100
2.9578-3.09230.28771780.19613689X-RAY DIFFRACTION100
3.0923-3.25520.22421690.18393674X-RAY DIFFRACTION100
3.2552-3.45890.23291810.16233708X-RAY DIFFRACTION100
3.4589-3.72560.17841840.14283729X-RAY DIFFRACTION100
3.7256-4.09970.16272060.12523671X-RAY DIFFRACTION100
4.0997-4.69120.14321910.10823724X-RAY DIFFRACTION100
4.6912-5.90390.13812040.10973734X-RAY DIFFRACTION100
5.9039-31.16010.15561980.13333811X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.15470.06231.13790.46650.05891.7344-0.0968-0.0451-0.0555-0.0170.02020.0862-0.072-0.14570.06090.02890.0530.00230.1425-0.01750.0906-22.395321.764851.0249
21.0953-0.40570.86210.7973-0.8362.8563-0.1153-0.01360.22950.0806-0.0335-0.0969-0.44460.21390.12630.249-0.0146-0.07170.04090.00390.1482-38.938338.464119.7504
31.4210.75440.83781.45610.79812.8759-0.0152-0.11070.1675-0.1226-0.02020.0626-0.3029-0.01320.03270.1479-0.0706-0.00140.0774-0.05930.1017-59.065713.96215.6891
41.02330.17830.75441.28750.97855.2967-0.0122-0.2077-0.06720.24420.02570.10190.2812-0.4815-0.0110.11870.00590.01920.2634-0.04470.1076-53.650716.165254.4878
52.3704-0.37921.54161.096-0.04814.09260.10060.0042-0.17370.01450.0611-0.03560.13650.2786-0.10620.24720.0714-0.05430.2295-0.07450.1122-28.668621.4303-13.6878
61.39920.06331.38770.7622-0.12033.88060.0517-0.025-0.0571-0.187-0.0811-0.02050.08670.02740.02120.11860.03790.02660.2234-0.04640.0719-4.636417.76717.4407
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 38 through 175 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 176 through 302 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 39 through 175 )B0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 176 through 302 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 39 through 175 )C0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 176 through 302 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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