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Yorodumi- PDB-5eqr: Crystal structure of a genotype 1a/3a chimeric HCV NS3/4A proteas... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5eqr | ||||||
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Title | Crystal structure of a genotype 1a/3a chimeric HCV NS3/4A protease in complex with danoprevir | ||||||
Components | NS3 protease | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE Inhibitor / danoprevir / drug resistance / HCV protease inhibitor / genotype 3 / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information transformation of host cell by virus / host cell membrane / serine-type peptidase activity / virion component / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / proteolysis / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Hepatitis C virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.96 Å | ||||||
Authors | Soumana, D. / Yilmaz, N.K. / Ali, A. / Prachanronarong, K.L. / Schiffer, C.A. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2016 Title: Molecular and Dynamic Mechanism Underlying Drug Resistance in Genotype 3 Hepatitis C NS3/4A Protease. Authors: Soumana, D.I. / Kurt Yilmaz, N. / Ali, A. / Prachanronarong, K.L. / Schiffer, C.A. #1: Journal: PLoS Pathog. / Year: 2012 Title: The molecular basis of drug resistance against hepatitis C virus NS3/4A protease inhibitors. Authors: Romano, K.P. / Ali, A. / Aydin, C. / Soumana, D. / Ozen, A. / Deveau, L.M. / Silver, C. / Cao, H. / Newton, A. / Petropoulos, C.J. / Huang, W. / Schiffer, C.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5eqr.cif.gz | 124.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5eqr.ent.gz | 96.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5eqr.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/5eqr ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eq/5eqr | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20974.764 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Hepatitis C virus / Plasmid: pET28-a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21-DE3 / References: UniProt: C1KIK8, UniProt: A0A0B4WYC6*PLUS |
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#2: Chemical | ChemComp-TSV / ( |
#3: Chemical | ChemComp-ZN / |
#4: Chemical | ChemComp-SO4 / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.5 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 100mM MES buffer pH 6.5, 4% (w/v) ammonium sulfate, 20-26% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU / Wavelength: 1.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944 / Detector: CCD / Date: Feb 13, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.96→50 Å / Num. obs: 14041 / % possible obs: 96.8 % / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.071 / Net I/av σ(I): 15.779 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 60292 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.96→26.328 Å / FOM work R set: 0.8627 / SU ML: 0.19 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 19.38 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 162.06 Å2 / Biso mean: 24.97 Å2 / Biso min: 7.74 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.96→26.328 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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