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Yorodumi- PDB-5d13: Third PDZ domain (PDZ3) of PSD-95 complexed with CFMOC-KKETEV peptide -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d13 | |||||||||
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Title | Third PDZ domain (PDZ3) of PSD-95 complexed with CFMOC-KKETEV peptide | |||||||||
Components |
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Keywords | signaling protein/inhibitor / protein-peptide complex / signaling protein-inhibitor complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / receptor localization to synapse ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / proximal dendrite / receptor localization to synapse / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / synaptic vesicle maturation / cerebellar mossy fiber / cellular response to potassium ion / protein localization to synapse / vocalization behavior / LGI-ADAM interactions / Trafficking of AMPA receptors / neuron spine / dendritic branch / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / juxtaparanode region of axon / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / frizzled binding / negative regulation of receptor internalization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / neuron projection terminus / dendritic spine organization / acetylcholine receptor binding / positive regulation of synapse assembly / RAF/MAP kinase cascade / Synaptic adhesion-like molecules / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / cortical cytoskeleton / regulation of neuronal synaptic plasticity / locomotory exploration behavior / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / kinesin binding / AMPA glutamate receptor complex / neuromuscular process controlling balance / excitatory synapse / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / PDZ domain binding / cell periphery / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / neuromuscular junction / establishment of protein localization / cell-cell adhesion / cerebral cortex development / kinase binding / cell-cell junction / synaptic vesicle / cell junction / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / chemical synaptic transmission / postsynapse / scaffold protein binding / postsynaptic membrane / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / protein-containing complex assembly / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / dendrite / synapse / glutamatergic synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) synthetic construct (others) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.151 Å | |||||||||
Authors | De, S. / Spaller, M.R. / Olson, R. | |||||||||
Citation | Journal: to be published Title: Chemically-modified peptides as inhibitors of PDZ3 of PSD-95 Authors: Memic, A. / De, S. / Lakhani, B. / Beveridge, D.L. / Olson, R. / Spaller, M.R. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d13.cif.gz | 234.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5d13.ent.gz | 194.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5d13.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/5d13 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/5d13 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 1tp3S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 12738.067 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: unp residues 302-402 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: GST-Fusion / Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Dlg4, Dlgh4, Psd95 / Plasmid: pET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BLR-Gold / References: UniProt: P31016 #2: Protein/peptide | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.67 Å3/Da / Density % sol: 53.89 % |
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Crystal grow | Temperature: 295 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.2 / Details: 20 mM HEPES 100 mM NaCl 1.8 M tri-sodium citrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X25 / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 6, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.15→36.5 Å / Num. obs: 30723 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.7 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 10.5 / Num. measured all: 206411 / Scaling rejects: 45 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.22 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.715 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured all: 13352 / Num. unique all: 2650 / CC1/2: 0.881 / Rpim(I) all: 0.339 / Rejects: 0 / % possible all: 99.9 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1TP3 Resolution: 2.151→36.499 Å / FOM work R set: 0.7143 / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 33.77 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 188.56 Å2 / Biso mean: 76.05 Å2 / Biso min: 30.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.151→36.499 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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