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- PDB-5bs2: Crystal structure of RbcX-IIa from Chlamydomonas reinhardtii in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bs2
タイトルCrystal structure of RbcX-IIa from Chlamydomonas reinhardtii in complex with RbcL C-terminal tail
要素
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain,CrRbcX-IIa
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / RbcX
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / 光呼吸 / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / 炭素固定 / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / protein folding chaperone / 光合成 / 葉緑体 / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Chaperonin-like RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal ...Chaperonin-like RbcX / Chaperonin-like RbcX superfamily / RbcX protein / Chaperonin-like RbcX / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
タンパク質構造予測 / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Bracher, A. / Hauser, T. / Liu, C. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Structural Analysis of the Rubisco-Assembly Chaperone RbcX-II from Chlamydomonas reinhardtii.
著者: Bracher, A. / Hauser, T. / Liu, C. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
履歴
登録2015年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain,CrRbcX-IIa
B: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain,CrRbcX-IIa
R: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6883
ポリマ－30,6883
非ポリマー00
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4450 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.217, 38.525, 50.355
Angle α, β, γ (deg.)88.470, 81.530, 67.920
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 44 - 156 / Label seq-ID: 20 - 132

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase large chain,CrRbcX-IIa / RuBisCO large subunit


分子量: 14917.970 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 462-473,UNP residues 44-156 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: rbcL, CGL41, CHLREDRAFT_162607 / プラスミド: pHue / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P00877, UniProt: A8HQH2, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#2: タンパク質・ペプチド Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit


分子量: 852.030 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 462-467 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: rbcL / プラスミド: pHue / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P00877, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M Tris-HCl pH 8.5, 25% PEG2000 MME / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.99988 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99988 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→49.781 Å / Num. all: 15820 / Num. obs: 15820 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 2.4 % / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.102 / Rsym value: 0.081 / Net I/av σ(I): 6.511 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 38750
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.97-2.072.20.4941.6481821520.3940.494287.9
2.07-2.22.50.3032.2541821930.230.3033.994.8
2.2-2.352.40.2252.7509020880.1680.2255.495.9
2.35-2.542.30.163.7453119440.1190.167.495.2
2.54-2.782.60.134.2471118170.0910.1310.197.1
2.78-3.112.50.0985.6419216540.070.09812.997.4
3.11-3.592.50.0629.1360014220.0440.06217.995.8
3.59-4.42.60.04313.7299311680.030.04323.593.4
4.4-6.222.40.03914.721698940.0290.03923.792.7
6.22-35.6832.50.03412.812284880.0280.03426.591

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BS1

5bs1


解像度: 1.97→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / WRfactor Rfree: 0.2156 / WRfactor Rwork: 0.197 / FOM work R set: 0.8017 / SU B: 11.071 / SU ML: 0.138 / SU R Cruickshank DPI: 0.2048 / SU Rfree: 0.1606 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.205 / ESU R Free: 0.161 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2219 810 5.1 %RANDOM
Rwork0.1996 ---
obs0.2007 15009 94.28 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 83.7 Å2 / Biso mean: 30.375 Å2 / Biso min: 16.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.97 Å20.57 Å22.89 Å2
2--4.42 Å2-1.71 Å2
3----3.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.97→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1800 0 0 87 1887
Biso mean---36.99 -
残基数----232
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191832
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.021740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4231.9612471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.09233975
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3525229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.93723.17685
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.44415314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.0631518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02428
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5742 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 1.966→2.017 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.393 66 -
Rwork0.382 1022 -
all-1088 -
obs--84.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6145-0.964-1.66331.88752.9226.73180.0056-0.05210.0746-0.1170.1778-0.0984-0.17250.2534-0.18340.0509-0.038-0.06660.0340.02910.22656.2187-3.9168-7.9377
20.7516-1.2293-1.05143.50522.87983.2952-0.04840.0502-0.02990.0351-0.03570.09630.0209-0.23990.08410.0291-0.0144-0.06720.0570.03320.1902-6.62356.04566.9631
318.3691-14.3247-7.23211.22035.63762.88690.05521.0665-1.09390.0897-0.66440.81890.0042-0.35520.60920.33210.156-0.08430.41510.07340.4353-14.040415.02611.5303
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A44 - 156
2X-RAY DIFFRACTION1D1 - 27
3X-RAY DIFFRACTION2B44 - 156
4X-RAY DIFFRACTION2E1 - 39
5X-RAY DIFFRACTION3R462 - 467

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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