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- PDB-5bn3: Structure of a unique ATP synthase NeqA-NeqB in complex with ADP ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bn3
タイトルStructure of a unique ATP synthase NeqA-NeqB in complex with ADP from Nanoarcheaum equitans
要素
  • NEQ263
  • V-type ATP synthase alpha chain
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP Synthase (ATP合成酵素) / Nanoarcheaum equitans / Catalytic core
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #12240 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily ...Rossmann fold - #12240 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 1,4-ジオキサン / V-type ATP synthase alpha chain / V-type ATP synthase beta chain
類似検索 - 構成要素
生物種Nanoarchaeum equitans Kin4-M (ナノアルカエウム・エクウィタンス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Mohanty, S. / Jobichen, C. / Chichili, V.P.R. / Sivaraman, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for a Unique ATP Synthase Core Complex from Nanoarcheaum equitans
著者: Mohanty, S. / Jobichen, C. / Chichili, V.P.R. / Velazquez-Campoy, A. / Low, B.C. / Hogue, C.W.V. / Sivaraman, J.
履歴
登録2015年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月14日Group: Database references
改定 1.22015年11月18日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: NEQ263
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,43724
ポリマ－111,4432
非ポリマー1,99422
水7,710428
1
A: V-type ATP synthase alpha chain
B: NEQ263
ヘテロ分子

A: V-type ATP synthase alpha chain
B: NEQ263
ヘテロ分子

A: V-type ATP synthase alpha chain
B: NEQ263
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,31272
ポリマ－334,3296
非ポリマー5,98366
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area43570 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area94560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.459, 192.459, 110.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
詳細The biological assembly provided by author is hetero-hexameric

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / V-ATPase subunit A


分子量: 64768.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nanoarchaeum equitans Kin4-M (ナノアルカエウム・エクウィタンス)
株: Kin4-M / 遺伝子: atpA, NEQ103
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q74MJ7, ATP合成酵素
#2: タンパク質 NEQ263 / NeqB


分子量: 46674.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Nanoarchaeum equitans Kin4-M (ナノアルカエウム・エクウィタンス)
株: Kin4-M / 遺伝子: NEQ263
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21-Gold(DE3)pLysS AG / 参照: UniProt: Q74MS5

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非ポリマー , 6種, 450分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-DIO / 1,4-DIETHYLENE DIOXIDE / 1,4-ジオキサン / 1,4-ジオキサン


分子量: 88.105 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.11 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES, 1.6M Ammonium Phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.9897 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 102518 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.5 % / Net I/σ(I): 37.12
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2.87 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GQB

3gqb


解像度: 2→30.649 Å / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 21.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2096 1767 1.72 %
Rwork0.1842 --
obs0.1846 102518 99.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.197 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.8777 Å20 Å20 Å2
2---3.8777 Å20 Å2
3---7.7555 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30.649 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7586 0 127 428 8141
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8610651
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6822983
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571187
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031339
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05410.25091360.23587624X-RAY DIFFRACTION97
2.0541-2.11450.2461210.23827736X-RAY DIFFRACTION100
2.1145-2.18280.27761380.23157753X-RAY DIFFRACTION100
2.1828-2.26070.21751400.22317798X-RAY DIFFRACTION100
2.2607-2.35120.22451320.20987746X-RAY DIFFRACTION100
2.3512-2.45820.23381430.21017781X-RAY DIFFRACTION100
2.4582-2.58770.22871310.20737756X-RAY DIFFRACTION100
2.5877-2.74980.23761460.2057771X-RAY DIFFRACTION100
2.7498-2.96190.23361410.20087785X-RAY DIFFRACTION100
2.9619-3.25970.19731300.19447788X-RAY DIFFRACTION100
3.2597-3.73070.24891330.16997746X-RAY DIFFRACTION100
3.7307-4.69750.15731400.14747791X-RAY DIFFRACTION100
4.6975-30.6530.19871360.17667676X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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