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- PDB-5b7m: Structure of perdeuterated CueO - the signal peptide was truncate... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b7m
タイトルStructure of perdeuterated CueO - the signal peptide was truncated by HRV3C protease
要素Blue copper oxidase CueO
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Multicopper Oxidase / perdeuterated
機能・相同性
機能・相同性情報


cuproxidase / oxidoreductase activity, acting on metal ions, oxygen as acceptor / oxidoreductase activity, acting on metal ions / detoxification of copper ion / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / response to copper ion / ferroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins ...Multicopper oxidase, copper-binding site / Multicopper oxidases signature 2. / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, type 1 / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Multicopper oxidase CueO
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Akter, M. / Higuchi, Y. / Shibata, N.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Biochemical, spectroscopic and X-ray structural analysis of deuterated multicopper oxidase CueO prepared from a new expression construct for neutron crystallography
著者: Akter, M. / Inoue, C. / Komori, H. / Matsuda, N. / Sakurai, T. / Kataoka, K. / Higuchi, Y. / Shibata, N.
履歴
登録2016年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Blue copper oxidase CueO
B: Blue copper oxidase CueO
C: Blue copper oxidase CueO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,01715
ポリマ－161,2553
非ポリマー76312
水13,745763
1
A: Blue copper oxidase CueO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0065
ポリマ－53,7521
非ポリマー2544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area16770 Å2
手法PISA
2
B: Blue copper oxidase CueO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0065
ポリマ－53,7521
非ポリマー2544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area17040 Å2
手法PISA
3
C: Blue copper oxidase CueO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,0065
ポリマ－53,7521
非ポリマー2544
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area380 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area17020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.911, 106.915, 262.892
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Blue copper oxidase CueO / Copper efflux oxidase


分子量: 53751.551 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 29-516 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: cueO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36649
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 763 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20% (w/v) PEG 6000, 0.2 M lithium chloride, 0.1 M HEPES pD 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 131300 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.884 / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.8→37.485 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2041 2000 1.52 %
Rwork0.1661 --
obs0.1667 131179 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→37.485 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10669 0 12 763 11444
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.114962
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.644082
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451650
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051962
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8450.28251400.25049021X-RAY DIFFRACTION98
1.845-1.89490.24761390.22388996X-RAY DIFFRACTION100
1.8949-1.95070.26511420.20259146X-RAY DIFFRACTION100
1.9507-2.01360.23891420.19469154X-RAY DIFFRACTION100
2.0136-2.08560.23481410.17929153X-RAY DIFFRACTION100
2.0856-2.16910.21181420.17959167X-RAY DIFFRACTION100
2.1691-2.26780.2051420.16569220X-RAY DIFFRACTION100
2.2678-2.38730.21171430.16259167X-RAY DIFFRACTION100
2.3873-2.53690.22731420.16999171X-RAY DIFFRACTION100
2.5369-2.73270.23461420.17339258X-RAY DIFFRACTION100
2.7327-3.00760.20491440.17269248X-RAY DIFFRACTION100
3.0076-3.44250.21161440.17089309X-RAY DIFFRACTION100
3.4425-4.33620.16051460.14049403X-RAY DIFFRACTION100
4.3362-37.49360.17741510.14399766X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1930.0297-0.18190.76120.11360.84890.017-0.02930.1179-0.03430.01710.05720.0377-0.0443-0.03230.101-0.01620.0070.11480.00410.1461-15.040518.8614-65.1303
21.39830.0197-0.14490.7095-0.03460.9557-0.0046-0.0606-0.03520.0610.03840.0187-0.0723-0.0558-0.03490.10480.0070.00730.13370.00750.1206-31.46237.4483-21.6693
31.284-0.07770.07741.00640.48671.2150.06380.0186-0.09170.43590.0363-0.03340.33990.0666-0.05630.52020.01480.00470.145-0.02150.1628-15.5881-16.1097-22.2714
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 31 through 516 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 30 through 516 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 31 through 516 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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