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- PDB-4ylq: Crystal Structure of a FVIIa-Trypsin Chimera (FT) in Complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ylq
タイトルCrystal Structure of a FVIIa-Trypsin Chimera (FT) in Complex with Soluble Tissue Factor
要素
  • (Coagulation factor ...凝固・線溶系) x 2
  • Tissue factor
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / trypsin-fold / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to genistein / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...activation of plasma proteins involved in acute inflammatory response / activation of blood coagulation via clotting cascade / coagulation factor VIIa / response to Thyroid stimulating hormone / response to 2,3,7,8-tetrachlorodibenzodioxine / response to astaxanthin / response to thyrotropin-releasing hormone / response to genistein / serine-type peptidase complex / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / response to vitamin K / response to carbon dioxide / response to thyroxine / NGF-stimulated transcription / response to cholesterol / response to growth hormone / positive regulation of positive chemotaxis / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of leukocyte chemotaxis / cytokine receptor activity / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of blood coagulation / animal organ regeneration / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / positive regulation of endothelial cell proliferation / serine-type peptidase activity / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian gene expression / positive regulation of interleukin-8 production / phospholipid binding / protein processing / cytokine-mediated signaling pathway / Golgi lumen / 概日リズム / response to estrogen / positive regulation of angiogenesis / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / 凝固・線溶系 / response to estradiol / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / vesicle / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / 細胞膜 / extracellular space / extracellular region / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site ...Tissue factor / Tissue factor, conserved site / Tissue factor signature. / Interferon/interleukin receptor domain / Interferon-alpha/beta receptor, fibronectin type III / Tissue factor / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF様ドメイン / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / 抗体 / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Βバレル / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0Z7 / alpha-L-fucopyranose / N-PROPANOL / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / Coagulation factor VII / Tissue factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
Model detailsA human-FVIIa Variant with the 170-loop swapped with that from human-Trypsin, and an additional ...A human-FVIIa Variant with the 170-loop swapped with that from human-Trypsin, and an additional replacement of Tyr170b with Phe
データ登録者Sorensen, A.B. / Svensson, L.A. / Gandhi, P.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis of Enhanced Activity in Factor VIIa-Trypsin Variants Conveys Insights into Tissue Factor-mediated Allosteric Regulation of Factor VIIa Activity.
著者: Sorensen, A.B. / Madsen, J.J. / Svensson, L.A. / Pedersen, A.A. / stergaard, H. / Overgaard, M.T. / Olsen, O.H. / Gandhi, P.S.
履歴
登録2015年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22016年3月9日Group: Database references
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp / reflns_shell / Item: _chem_comp.type
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_name_com.entity_id / _entity_src_gen.entity_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Coagulation factor VII
H: Coagulation factor VII
T: Tissue factor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,02938
ポリマ－69,8223
非ポリマー3,20735
水10,359575
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12850 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area26470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.310, 80.040, 123.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Coagulation factor ... , 2種, 2分子 LH

#1: タンパク質 Coagulation factor VII / / Proconvertin / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA


分子量: 17487.076 Da / 分子数: 1
断片: BLOOD COAGULATION FACTOR VIIA LIGHT CHAIN, UNP residues 61-212
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood血液 / 遺伝子: F7 / 器官: Kidney腎臓 / プラスミド: pQMCF-5
詳細 (発現宿主): Cells were licensed from Icosagen (Estonia)
細胞株 (発現宿主): CHOEBNALT85
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa
#2: タンパク質 Coagulation factor VII / / Proconvertin / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA


分子量: 27508.611 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 213-466 / Mutation: [169-175] LQQSRKVGDSPN - EASFPGK / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood血液 / 遺伝子: F7 / 器官: Kidney腎臓 / プラスミド: pQMCF-5
詳細 (発現宿主): Cells were licensed from Icosagen (Estonia)
細胞株 (発現宿主): CHOEBNALT85
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08709, coagulation factor VIIa

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タンパク質 , 1種, 1分子 T

#3: タンパク質 Tissue factor / / TF / Coagulation factor III / Thromboplastin


分子量: 24826.512 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 33-251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood血液 / 遺伝子: F3 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami 2 / 参照: UniProt: P13726

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糖 , 2種, 2分子

#4: 多糖 alpha-D-xylopyranose-(1-3)-alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 444.386 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpa1-3DXylpa1-3DGlcpb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5][a212h-1a_1-5]/1-2-2/a3-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][a-D-Xylp]{[(3+1)][a-D-Xylp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 糖 ChemComp-FUC / alpha-L-fucopyranose / alpha-L-fucose / 6-deoxy-alpha-L-galactopyranose / L-fucose / fucose / α-L-フコピラノ-ス / フコース


タイプ: L-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
識別子タイププログラム
LFucpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-L-fucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-L-FucpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
FucSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 608分子

#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物...
ChemComp-TMA / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / テトラメチルアンモニウム / テトラメチルアンモニウム


分子量: 74.145 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C4H12N
#8: 化合物 ChemComp-0Z7 / N-acetyl-D-phenylalanyl-N-[(2S,3S)-6-carbamimidamido-1-chloro-2-hydroxyhexan-3-yl]-L-phenylalaninamide / Proconvertin / Serum prothrombin conversion accelerator / SPCA


分子量: 546.081 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 213-466 / Mutation: [169-175] LQQSRKVGDSPN - EASFPGK / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C27H38ClN6O4 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Blood血液 / 遺伝子: F7 / 器官: Kidney腎臓 / プラスミド: pQMCF-5
詳細 (発現宿主): Cells were licensed from Icosagen (Estonia)
細胞株 (発現宿主): CHOEBNALT85
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: coagulation factor VIIa
#9: 化合物 ChemComp-POL / N-PROPANOL / 1-PROPONOL / プロパノ-ル / Propan-1-ol


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#10: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 575 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.23 % / 解説: Elongated hexgonal prisms
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M NaCitrate, 16.6% PEG 3350, 12.5% 1-Propanol, with seeding

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月18日
詳細: Rh-coated Si mirrors: M1 collimating mirror, M2 toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→33.57 Å / Num. all: 138932 / Num. obs: 138932 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 15.27 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rrim(I) all: 0.101 / Χ2: 1.007 / Net I/σ(I): 14.07 / Num. measured all: 1011012
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.4-1.456.10.2642.0740.838235113778137642.27599.9
1.45-1.50.4451.6181.258614212013120111.745100
1.5-1.550.621.1941.747673610505105011.286100
1.55-1.60.7560.8782.3668216929692960.945100
1.6-20.9720.3166.5133480345335453200.34100
2-2.50.9960.09720.3317313423393233890.104100
2.5-30.9990.05432.737615110429104270.058100
3-40.9990.03347.9459284837683700.03599.9
4-60.9990.02859.135210438043780.03100
6-1010.03262.3715237150415040.034100
100.9990.02666.3137484594390.02895.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation7.26 Å40.31 Å
Translation7.26 Å40.31 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSMarch 30, 2013データ削減
XSCALEJuly 4, 2012 BUILT=20130706データスケーリング
PHASER2.5.7位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: In-House FVIIa-WT:sTF-FFR similar to 1DAN

1dan


解像度: 1.4→34.253 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1737 6917 4.98 %Random selection
Rwork0.1397 132015 --
obs0.1414 138932 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 84.64 Å2 / Biso mean: 26.4558 Å2 / Biso min: 7.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→34.253 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4732 0 469 575 5776
Biso mean--53.85 33.19 -
残基数----603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0235143
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7616957
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.112763
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2061817
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.41590.37692140.34464143435796
1.4159-1.43260.36442290.306743844613100
1.4326-1.450.30192210.284843624583100
1.45-1.46840.31552110.26143654576100
1.4684-1.48770.28082450.247743864631100
1.4877-1.50810.26832190.227943524571100
1.5081-1.52960.27592250.221843574582100
1.5296-1.55250.23962320.200843994631100
1.5525-1.57670.2522020.191643664568100
1.5767-1.60260.25362170.178644074624100
1.6026-1.63020.22712180.16443444562100
1.6302-1.65990.20222250.15643854610100
1.6599-1.69180.18812290.145244094638100
1.6918-1.72630.19762140.132443574571100
1.7263-1.76390.16542170.124743954612100
1.7639-1.80490.16722210.122243974618100
1.8049-1.850.16782540.121143754629100
1.85-1.90.16552370.118643994636100
1.9-1.95590.16832210.116543954616100
1.9559-2.01910.1482290.113544004629100
2.0191-2.09120.15512350.112744094644100
2.0912-2.17490.15522360.111843884624100
2.1749-2.27390.1522730.110743934666100
2.2739-2.39380.15392580.115443854643100
2.3938-2.54370.17212320.122844624694100
2.5437-2.740.16362470.126344254672100
2.74-3.01560.16762330.13144534686100
3.0156-3.45160.1462420.128444714713100
3.4516-4.34730.14022400.126545274767100
4.3473-34.26360.16442410.146247254966100

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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