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- PDB-4y9l: Crystal Structure of Caenorhabditis elegans ACDH-11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y9l
タイトルCrystal Structure of Caenorhabditis elegans ACDH-11
要素Protein ACDH-11, isoform b
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Acyl-CoA dehydrogenase (アシルCoAデヒドロゲナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; その他の電子受容体を用いる / 餓死 / oxidoreductase activity, acting on the CH-CH group of donors / fatty acid metabolic process / fatty acid binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Putative acyl-CoA dehydrogenase AidB / Adaptive response protein AidB, N-terminal / Adaptive response protein AidB N-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / Acyl-CoA dehydrogenase family member 11 / Acyl-CoA dehydrogenase family member 11
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Li, Z.J. / Zhai, Y.J. / Zhang, K. / Sun, F.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
the National Natural Science Foundation of ChinaNo. 30721003 中国
the 973 program of the Chinese Ministry of Science and TechnologyNos. 2006CB911001 and 2006CB806506 中国
引用
ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Acyl-CoA Dehydrogenase Drives Heat Adaptation by Sequestering Fatty Acids
著者: Ma, D.K. / Li, Z. / Lu, A.Y. / Sun, F. / Chen, S. / Rothe, M. / Menzel, R. / Sun, F. / Horvitz, H.R.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of very-long-chain acyl-CoA dehydrogenase from Caenorhabditis elegans
著者: Li, Z. / Zhai, Y. / Fang, J. / Zhou, Q. / Geng, Y. / Sun, F.
履歴
登録2015年2月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein ACDH-11, isoform b
B: Protein ACDH-11, isoform b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,2514
ポリマ－131,6802
非ポリマー1,5712
水10,124562
1
A: Protein ACDH-11, isoform b
B: Protein ACDH-11, isoform b
ヘテロ分子

A: Protein ACDH-11, isoform b
B: Protein ACDH-11, isoform b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)266,5038
ポリマ－263,3604
非ポリマー3,1424
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area35000 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area76540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.925, 113.396, 113.901
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 123.980, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-919-

HOH

21A-1055-

HOH

31B-940-

HOH

41B-1018-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein ACDH-11, isoform b


分子量: 65840.109 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 10-602 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: acdh-11, CELE_Y45F3A.3, Y45F3A.3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q3T978, UniProt: Q9XWZ2*PLUS, very-long-chain acyl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.14 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: PEG 3350, Tris, magnesium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.99985 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.27→50 Å / Num. all: 67044 / Num. obs: 66307 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 46.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/av σ(I): 39.4 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.27→2.31 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 83.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000data processing
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DJL

3djl


解像度: 2.27→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 17.454 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2229 3260 4.9 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.1698 63003 98.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 137.96 Å2 / Biso mean: 52.063 Å2 / Biso min: 25.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å2-0 Å2-0.01 Å2
2---0.16 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9235 0 106 562 9903
Biso mean--59.57 52.98 -
残基数----1185
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0199520
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029228
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8171.9812880
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86321216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6651187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21423.601411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.641151716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0191578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.21461
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0210643
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022131
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4422.0094742
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4412.0084741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2553.0065925
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 200 -
Rwork0.279 4003 -
all-4203 -
obs--85.08 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.93460.3542-0.09091.263-0.161.46330.00090.00150.0855-0.03810.0009-0.39-0.23260.0752-0.00180.2148-0.03140.160.0062-0.01070.4805Chain A-20.357-16.48819.013
21.22780.4123-0.32381.2731-0.34011.6032-0.05110.1794-0.1442-0.07940.03510.01580.2151-0.32610.0160.1956-0.07540.1410.0931-0.07840.3156Chain B-48.749-34.44621.855
33.1994-1.6615-4.56280.86772.36186.5203-0.3240.3534-0.31760.1361-0.1640.13780.514-0.54650.4880.4942-0.0390.04920.3773-0.07660.4123Chain D, FAD Ligand-37.228-42.75423.416
40.0124-0.0016-0.00230.0007-0.00790.5236-0.0450.00220.0640.0003-0.0084-0.0149-0.1051-0.04760.05340.50070.0086-0.02040.44840.01980.5039Chain C, FAD Ligand-31.342-8.08722.804
50.69370.2534-0.160.8269-0.12090.7569-0.01120.0178-0.0190.0481-0.0204-0.18840.0123-0.09040.03150.3137-0.01350.14140.075-0.03480.4429Chain Z, water molecules-35.026-26.63924.454
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 610
2X-RAY DIFFRACTION2B19 - 611
3X-RAY DIFFRACTION3B701
4X-RAY DIFFRACTION4A701
5X-RAY DIFFRACTION5A801 - 1065
6X-RAY DIFFRACTION5B801 - 1097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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