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万見
- PDB-4xd7: Structure of thermophilic F1-ATPase inhibited by epsilon subunit -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xd7
タイトルStructure of thermophilic F1-ATPase inhibited by epsilon subunit
要素(ATP synthase ...ATP合成酵素) x 4
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / F1-ATPASE / ATP SYNTHASE (ATP合成酵素) / ROTARY MOTOR PROTEIN (電動機) / ROTATIONAL CATALYSIS / BACILLUS PS3 / THERMOPHILIC (好熱菌)
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 ...ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Βバレル / サンドイッチ / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit beta / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.9 Å
データ登録者SHIRAKIHARA, Y. / SHIRATORI, A. / TANIKAWA, H. / NAKASAKO, M. / YOSHIDA, M. / SUZUKI, T.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2015
タイトル: Structure of a thermophilic F1 -ATPase inhibited by an epsilon-subunit: deeper insight into the epsilon-inhibition mechanism.
著者: Shirakihara, Y. / Shiratori, A. / Tanikawa, H. / Nakasako, M. / Yoshida, M. / Suzuki, T.
履歴
登録2014年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Source and taxonomy
改定 1.22017年4月19日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase subunit alpha
B: ATP synthase subunit alpha
C: ATP synthase subunit alpha
D: ATP synthase subunit beta
E: ATP synthase subunit beta
F: ATP synthase subunit beta
G: ATP synthase gamma chain
H: ATP synthase epsilon chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)375,68513
ポリマ－374,8748
非ポリマー8115
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area33470 Å2
ΔGint-243 kcal/mol
Surface area112850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)233.395, 233.395, 303.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

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ATP synthase ... , 4種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質 ATP synthase subunit alpha / ATP合成酵素 / ATP synthase F1 sector subunit alpha / F-ATPase subunit alpha


分子量: 55317.543 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: atpA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5KUJ1, UniProt: P09219*PLUS, ATP合成酵素
#2: タンパク質 ATP synthase subunit beta / ATP合成酵素 / ATP synthase F1 sector subunit beta / F-ATPase subunit beta


分子量: 53949.949 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: atpD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5KUJ3, UniProt: P07677*PLUS, ATP合成酵素
#3: タンパク質 ATP synthase gamma chain / ATP synthase F1 sector gamma subunit / F-ATPase gamma subunit


分子量: 32297.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: atpG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5KUJ2, UniProt: P09222*PLUS
#4: タンパク質 ATP synthase epsilon chain / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14773.485 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. PS3 (バクテリア) / 遺伝子: atpC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5KUJ4, UniProt: P07678*PLUS

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非ポリマー , 2種, 5分子

#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

配列の詳細Author states that the sequence reported for this entry (Bacillus PS3 F1) matches better to that of ...Author states that the sequence reported for this entry (Bacillus PS3 F1) matches better to that of available UNP reference sequence for Geobacillus kaustophilus (strain HTA426) 235909, so Q5KUJ1, Q5KUJ2, Q5KUJ3 and Q5KUJ4 were selected as database reference sequence in this structure instead of UNP P09219 ,P07677,P09222 and P07678 which are outdated. The accession number at GenBank are LC076382 (Bacillus_PS3_alpha, Bacillus_PS3_gamma, Bacillus_PS3_beta) and LC076383 (Bacillus_PS3_ epsilon).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.93 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: [drop]10 % PEG 6,000, 0.20 M sodium chloride, 0.05 M Tris-sulphate buffer (pH 8.0), 2mM DTT, 5mM CyDTA, 10% (v/v) ethyleneglycol and 10 mg/ml protein/ [reservoir] 14-16 % PEG 6,000, 0.2 M ...詳細: [drop]10 % PEG 6,000, 0.20 M sodium chloride, 0.05 M Tris-sulphate buffer (pH 8.0), 2mM DTT, 5mM CyDTA, 10% (v/v) ethyleneglycol and 10 mg/ml protein/ [reservoir] 14-16 % PEG 6,000, 0.2 M sodium chloride, 0.05 M Tris-sulphate buffer (pH 8.0), 5mM CyDTA and 10% (v/v) ethyleneglycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 0.97879 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→69.2 Å / Num. obs: 38420 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 3.9→4.11 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化開始モデル: 1SKY,1E79,1FS0

1sky

1e79

1fs0


解像度: 3.9→19.989 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.9 / 位相誤差: 27.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2817 3597 5.01 %
Rwork0.2498 --
obs0.2514 34904 98.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 88.442 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.1889 Å20 Å20 Å2
2--7.1889 Å2-0 Å2
3----12.8694 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→19.989 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22614 0 47 0 22661
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01122949
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.50831013
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7728024
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0983561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084117
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.9-3.9510.31071510.30442589X-RAY DIFFRACTION96
3.951-4.00470.32561360.29822496X-RAY DIFFRACTION96
4.0047-4.06140.34811180.29512535X-RAY DIFFRACTION96
4.0614-4.12150.31121380.27742597X-RAY DIFFRACTION97
4.1215-4.18530.31851270.2792562X-RAY DIFFRACTION98
4.1853-4.25330.31171510.2772611X-RAY DIFFRACTION97
4.2533-4.32590.2761420.26162600X-RAY DIFFRACTION98
4.3259-4.40380.27681370.2562613X-RAY DIFFRACTION99
4.4038-4.48750.2881310.2492649X-RAY DIFFRACTION99
4.4875-4.57810.30351430.23662638X-RAY DIFFRACTION100
4.5781-4.67640.2591520.24492613X-RAY DIFFRACTION100
4.6764-4.78370.30271590.23942611X-RAY DIFFRACTION100
4.7837-4.90160.26281180.23922669X-RAY DIFFRACTION100
4.9016-5.03210.24011170.252654X-RAY DIFFRACTION100
5.0321-5.17770.29141800.25462638X-RAY DIFFRACTION100
5.1777-5.34170.32421020.27022686X-RAY DIFFRACTION100
5.3417-5.52880.30441580.2562607X-RAY DIFFRACTION100
5.5288-5.74510.27771310.25052684X-RAY DIFFRACTION100
5.7451-5.99980.31741270.26672653X-RAY DIFFRACTION100
5.9998-6.30670.34411390.27282651X-RAY DIFFRACTION100
6.3067-6.68790.28291250.27262656X-RAY DIFFRACTION100
6.6879-7.1820.30571290.23942658X-RAY DIFFRACTION100
7.182-7.86440.26571660.22382635X-RAY DIFFRACTION100
7.8644-8.9130.25281460.1882657X-RAY DIFFRACTION100
8.913-10.91610.20691350.19762633X-RAY DIFFRACTION100
10.9161-19.98880.2821390.29712657X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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