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- PDB-4wb9: Human ALDH1A1 complexed with NADH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wb9
タイトルHuman ALDH1A1 complexed with NADH
要素Retinal dehydrogenase 1レチナールデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / レチナールデヒドロゲナーゼ / アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / Fructose catabolism ...fructosamine catabolic process / 3-deoxyglucosone dehydrogenase activity / ベンズアルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / benzaldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / maintenance of lens transparency / gamma-aminobutyric acid biosynthetic process / レチナールデヒドロゲナーゼ / アミノブチルアルデヒドデヒドロゲナーゼ / aminobutyraldehyde dehydrogenase activity / Fructose catabolism / Ethanol oxidation / cellular aldehyde metabolic process / RA biosynthesis pathway / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (non-phosphorylating) activity / アルデヒドデヒドロゲナーゼ (NAD+) / cellular detoxification of aldehyde / androgen binding / aldehyde dehydrogenase (NAD+) activity / negative regulation of cold-induced thermogenesis / retinal dehydrogenase activity / retinol metabolic process / retinoid metabolic process / GTPase activator activity / NAD binding / 神経繊維 / シナプス / extracellular exosome / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family ...Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde Dehydrogenase; Chain A, domain 1 / Aldehyde dehydrogenase, glutamic acid active site / Aldehyde dehydrogenases glutamic acid active site. / Aldehyde dehydrogenase, cysteine active site / Aldehyde dehydrogenases cysteine active site. / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / YTTERBIUM (III) ION / Aldehyde dehydrogenase 1A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Morgan, C.A. / Hurley, T.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism (NIH/NIAAA)R01AA018123 米国
引用ジャーナル: Chem.Biol.Interact. / 年: 2015
タイトル: Development of a high-throughput in vitro assay to identify selective inhibitors for human ALDH1A1.
著者: Morgan, C.A. / Hurley, T.D.
履歴
登録2014年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0427
ポリマ－54,9251
非ポリマー1,1186
水3,909217
1
A: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子

A: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子

A: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子

A: Retinal dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,17028
ポリマ－219,6984
非ポリマー4,47224
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_545x,-y-1,-z1
Buried area28780 Å2
ΔGint-292 kcal/mol
Surface area57910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.415, 109.415, 83.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number89
Space group name H-MP422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-5644-

HOH

21A-5669-

HOH

31A-5673-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Retinal dehydrogenase 1 / レチナールデヒドロゲナーゼ / RalDH1 / ALDH-E1 / ALHDII / Aldehyde dehydrogenase family 1 member A1 / Aldehyde dehydrogenase / cytosolic


分子量: 54924.617 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALDH1A1, ALDC, ALDH1, PUMB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00352, レチナールデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#3: 化合物 ChemComp-YB / YTTERBIUM (III) ION / イッテルビウム


分子量: 173.040 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Yb
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.9 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: PEG3350, sodium chloride, 100mM BisTris Buffer, ytterbium chloride, NAD, sitting drop
PH範囲: 6.2 - 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月4日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→109.42 Å / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.07→2.11 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0049 / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.07→109.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 8.934 / SU ML: 0.129 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23387 1583 5 %RANDOM
Rwork0.17391 ---
obs0.17689 29814 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.039 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.85 Å2-0 Å20 Å2
2---0.85 Å20 Å2
3---1.69 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.07→109.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3808 0 49 217 4074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193974
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023783
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7671.9745379
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8538737
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.485498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.79124.731167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.90615675
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4861517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2594
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214486
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9752.4071983
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9652.4071982
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7333.5972481
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.7363.5972482
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0762.8051990
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.962.8041984
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4614.0662898
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.21320.5064607
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.17520.2814546
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.071→2.125 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 115 -
Rwork0.22 2136 -
obs--99.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.26440.33770.50730.32510.20160.297-0.33890.21930.4987-0.01790.11310.0253-0.0950.16650.22580.1289-0.031-0.15680.10970.1110.28453.0649-27.6181-22.2509
20.6745-0.02860.19560.25060.00150.0697-0.17650.11110.1521-0.03660.11240.0325-0.04080.04870.06410.097-0.0501-0.05210.08770.06720.0756-0.4531-38.3651-18.6377
30.5555-0.12710.19970.7256-0.35630.3186-0.18210.07510.0718-0.11110.13730.15540.00110.0080.04480.0984-0.0556-0.06590.070.08380.1353-26.6536-44.2386-21.276
40.8219-0.54620.6332.1918-1.40911.0308-0.040.1454-0.1036-0.03570.07740.03690.01250.0353-0.03740.06660.01510.03160.06670.00910.055815.1216-58.6055-5.0328
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 97
2X-RAY DIFFRACTION2A98 - 269
3X-RAY DIFFRACTION3A270 - 483
4X-RAY DIFFRACTION4A484 - 501

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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