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- PDB-4v0p: Crystal structure of the MAGE homology domain of human MAGE-A3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4v0p
タイトルCrystal structure of the MAGE homology domain of human MAGE-A3
要素MELANOMA-ASSOCIATED ANTIGEN 3
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / MELANOMA ASSOCIATED ANTIGEN / MAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of autophagy / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / histone deacetylase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
MAGE homology domain, winged helix WH1 motif / MAGE homology domain, winged helix WH2 motif / Melanoma associated antigen, N-terminal / Melanoma associated antigen family N terminal / Melanoma associated antigen family N terminal / MAGE conserved domain profile. / MAGE homology domain / Melanoma-associated antigen / MAGE homology domain, winged helix WH1 motif / MAGE homology domain, winged helix WH2 motif ...MAGE homology domain, winged helix WH1 motif / MAGE homology domain, winged helix WH2 motif / Melanoma associated antigen, N-terminal / Melanoma associated antigen family N terminal / Melanoma associated antigen family N terminal / MAGE conserved domain profile. / MAGE homology domain / Melanoma-associated antigen / MAGE homology domain, winged helix WH1 motif / MAGE homology domain, winged helix WH2 motif / MAGE homology domain / Melanoma-associated antigen / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Melanoma-associated antigen 3
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Newman, J.A. / Aitkenhead, H. / Cooper, C.D.O. / Pinkas, D.M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Bountra, C. / Gileadi, O.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Structures of Two Melanoma-Associated Antigens Suggest Allosteric Regulation of Effector Binding.
著者: Newman, J.A. / Cooper, C.D.O. / Roos, A.K. / Aitkenhead, H. / Oppermann, U.C.T. / Cho, H.J. / Osman, R. / Gileadi, O.
履歴
登録2014年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MELANOMA-ASSOCIATED ANTIGEN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1201
ポリマ－24,1201
非ポリマー00
水1,820101
1
A: MELANOMA-ASSOCIATED ANTIGEN 3

A: MELANOMA-ASSOCIATED ANTIGEN 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2402
ポリマ－48,2402
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area3330 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area22360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.473, 61.473, 292.831
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2050-

HOH

21A-2081-

HOH

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要素

#1: タンパク質 MELANOMA-ASSOCIATED ANTIGEN 3 / / ANTIGEN MZ2-D / CANCER/TESTIS ANTIGEN 1.3 / CT1.3 / MAGE-3 ANTIGEN


分子量: 24119.838 Da / 分子数: 1 / 断片: MAGE HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 104-314 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P43357
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細FIRST TWO RESIDUES ARE REMAINING AFTER CLEAVAGE OF PURIFICATION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.85 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1M MG FORMATE, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→53.2 Å / Num. obs: 21270 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.2 % / Biso Wilson estimate: 43.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.07→2.13 Å / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 1.11 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WA0

2wa0


解像度: 2.07→39.394 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 1013 4.8 %
Rwork0.2002 --
obs0.202 21153 99.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→39.394 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1663 0 0 101 1764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031708
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7612320
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.896622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003293
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.07-2.17920.2891480.2742783X-RAY DIFFRACTION100
2.1792-2.31570.36181430.32952777X-RAY DIFFRACTION100
2.3157-2.49450.25331320.23632812X-RAY DIFFRACTION100
2.4945-2.74540.29611330.23252842X-RAY DIFFRACTION100
2.7454-3.14260.25131500.21942861X-RAY DIFFRACTION100
3.1426-3.95870.23921640.19182899X-RAY DIFFRACTION100
3.9587-39.40110.19411430.16483166X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.0147-1.6874-2.12983.69611.87773.32280.08440.01960.2346-0.15890.1814-0.3691-0.32570.4076-0.19780.3260.01330.00270.4421-0.18580.3681-30.934832.24.4517
22.787-0.5459-1.74542.65352.06534.9033-0.1407-0.0808-0.41320.37490.05060.07730.30.29080.10850.3320.0949-0.00240.2993-0.04820.409-44.086833.038723.8888
32.6696-2.53910.30830.94920.163-0.461-0.04370.0252-0.4080.22430.02590.3682-0.17020.14370.0360.62690.02510.12720.39990.00160.7033-36.030918.775927.4989
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 102 THROUGH 162 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 163 THROUGH 268 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 269 THROUGH 310 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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