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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4rg7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of APC3 | ||||||
要素 | Cell division cycle protein 27 homolog細胞周期 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / Symmetric homodimer / TPR fplding / Protein assembly (タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / 後期促進複合体 / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / protein K11-linked ubiquitination ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / 後期促進複合体 / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of meiotic cell cycle / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / protein K11-linked ubiquitination / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / regulation of mitotic cell cycle / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Assembly of the pre-replicative complex / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / 紡錘体 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / spindle / Separation of Sister Chromatids / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / protein phosphatase binding / protein ubiquitination / 細胞分裂 / 中心体 / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.25 Å | ||||||
データ登録者 | Yamaguchi, M. / Yu, S. / Miller, D.J. / Schulman, B.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015 タイトル: Structure of an APC3-APC16 Complex: Insights into Assembly of the Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome. 著者: Yamaguchi, M. / Yu, S. / Qiao, R. / Weissmann, F. / Miller, D.J. / VanderLinden, R. / Brown, N.G. / Frye, J.J. / Peters, J.M. / Schulman, B.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4rg7.cif.gz | 336.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4rg7.ent.gz | 270.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4rg7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/4rg7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rg/4rg7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 63892.691 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-180, 447-824 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC27, ANAPC3, D0S1430E, D17S978E 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P30260 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.63 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 0.1M MES, pH 6.0, 0.2M magnesium chloride, 8% PEG6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月14日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 4.25→50 Å / Num. obs: 15458 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.119 |
反射 シェル | 解像度: 4.25→4.4 Å / Rsym value: 0.826 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.25→49.666 Å / SU ML: 0.68 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.31 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 4.25→49.666 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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