[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4rf8: Crystal structure of double-domain arginine kinase from Anthopleu... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4rf8 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of double-domain arginine kinase from Anthopleura japonicas in complex with ADP | ||||||
Components | Arginine kinase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / double domain / tandem domain / phsphagen kinase | ||||||
Function / homology | Function and homology information arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / phosphorylation / ATP binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Anthopleura japonica (sea anemone) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.17 Å | ||||||
Authors | Wang, Z. / Qiao, Z. / Ye, S. / Zhang, R. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2015 Title: Structure of a double-domain phosphagen kinase reveals an asymmetric arrangement of the tandem domains. Authors: Wang, Z. / Qiao, Z. / Ye, S. / Zhang, R. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4rf8.cif.gz | 568.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4rf8.ent.gz | 466.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4rf8.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/4rf8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rf/4rf8 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4rf6SC 4rf7C 4rf9C S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 80442.328 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Anthopleura japonica (sea anemone) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O15992, arginine kinase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NO3 / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.68 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.8 Details: 20mM HEPES, 50mM NaCl, 10mM L-arginine, 10mM Sodium Nitrate, 10mM ADP, 0.2M Potassium Acetate, 20% PEG3350, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.97915 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: May 5, 2013 |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.17→47.514 Å / Num. all: 79856 / Num. obs: 79696 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 |
Reflection shell | Resolution: 2.17→2.19 Å / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 4RF6 Resolution: 2.17→47.514 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.34 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.17→47.514 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|