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- PDB-4r5j: Crystal structure of the DnaK C-terminus (Dnak-SBD-A) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4r5j
タイトルCrystal structure of the DnaK C-terminus (Dnak-SBD-A)
要素Chaperone protein DnaKシャペロン
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / Helical bundle (ヘリックスバンドル) / beta sheets (Βシート) / membrane (生体膜)
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ATP-dependent protein folding chaperone / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / response to heat / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA複製 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Chaperone protein DnaK
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.361 Å
データ登録者Leu, J.I. / Zhang, P. / Murphy, M.E. / Marmorstein, R. / George, D.L.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for the Inhibition of HSP70 and DnaK Chaperones by Small-Molecule Targeting of a C-Terminal Allosteric Pocket.
著者: Leu, J.I. / Zhang, P. / Murphy, M.E. / Marmorstein, R. / George, D.L.
履歴
登録2014年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月3日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaK
B: Chaperone protein DnaK
C: Chaperone protein DnaK
D: Chaperone protein DnaK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,48311
ポリマ－100,0934
非ポリマー3907
水2,576143
1
A: Chaperone protein DnaK
C: Chaperone protein DnaK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2616
ポリマ－50,0462
非ポリマー2154
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area22500 Å2
手法PISA
2
D: Chaperone protein DnaK
ヘテロ分子

B: Chaperone protein DnaK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,2215
ポリマ－50,0462
非ポリマー1753
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area3750 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area22070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.658, 69.412, 75.771
Angle α, β, γ (deg.)102.12, 104.20, 92.96
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Chaperone protein DnaK / シャペロン / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 25023.129 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminus of DnaK / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: dnaK, groP, grpF, seg, b0014, JW0013 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.37 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.15 M potassium bromide, 30% w/v polyethylene glycol monomethyl ether 2000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月16日
放射モノクロメーター: Double silicon(111) crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→50 Å / Num. all: 35139 / Num. obs: 34436 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.36→2.44 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.497 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 97.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.361→44.248 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 32.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2582 1722 5 %random
Rwork0.2154 ---
obs0.2176 34414 97.84 %-
all-35116 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.361→44.248 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6542 0 15 143 6700
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0658944
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2532446
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741082
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031180
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.361-2.43050.31681280.28552609X-RAY DIFFRACTION96
2.4305-2.50890.36981490.27422754X-RAY DIFFRACTION97
2.5089-2.59860.31791390.27782717X-RAY DIFFRACTION98
2.5986-2.70260.34841530.262708X-RAY DIFFRACTION98
2.7026-2.82560.31241320.26782748X-RAY DIFFRACTION98
2.8256-2.97450.31411380.27352765X-RAY DIFFRACTION98
2.9745-3.16080.34441320.26162747X-RAY DIFFRACTION98
3.1608-3.40480.28871330.23662750X-RAY DIFFRACTION98
3.4048-3.74730.26171600.21952735X-RAY DIFFRACTION99
3.7473-4.28910.22151510.18172736X-RAY DIFFRACTION99
4.2891-5.40230.20011680.16352711X-RAY DIFFRACTION98
5.4023-44.25550.20381390.17622712X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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