[日本語] English
万見
- PDB-4q2k: Bovine alpha chymotrypsin bound to a cyclic peptide inhibitor, 5b -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4q2k
タイトルBovine alpha chymotrypsin bound to a cyclic peptide inhibitor, 5b
要素Chymotrypsinogen A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / chymotrypsin (キモトリプシン) / protease (プロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


キモトリプシン / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / 消化 / serine-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5BF / Chymotrypsinogen A
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chan, H.Y. / Bruning, J.B. / Abell, A.D.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2014
タイトル: Macrocyclic protease inhibitors with reduced peptide character.
著者: Chua, K.C. / Pietsch, M. / Zhang, X. / Hautmann, S. / Chan, H.Y. / Bruning, J.B. / Gutschow, M. / Abell, A.D.
履歴
登録2014年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsinogen A
B: Chymotrypsinogen A
C: Chymotrypsinogen A
D: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,1758
ポリマ－102,7444
非ポリマー2,4314
水9,098505
1
A: Chymotrypsinogen A
D: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5874
ポリマ－51,3722
非ポリマー1,2152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Chymotrypsinogen A
C: Chymotrypsinogen A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5874
ポリマ－51,3722
非ポリマー1,2152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.610, 109.340, 89.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Chymotrypsinogen A / Chymotrypsin A chain A / Chymotrypsin A chain B / Chymotrypsin A chain C


分子量: 25686.037 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, キモトリプシン
#2: 化合物
ChemComp-5BF / (11S)-4,9-dioxo-N-[(2S)-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]-17,22-dioxa-10,30-diazatetracyclo[21.2.2.2~13,16~.1~5,8~]triaconta-1(25),5,7,13,15,23,26,28-octaene-11-carboxamide / 2,5-[カルボニルイミノ[(S)-1-[[(S)-1-ホルミル-2-フェニルエチル]カルバモイル]エチレン]-p-フ(以下略)


分子量: 607.695 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H37N3O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.99 % / Mosaicity: 1.02 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 2M ammonium sulfate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年3月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Rigaku VariMax HF mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→34.984 Å / Num. all: 43580 / Num. obs: 43580 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 21.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル解像度: 2.23→2.3 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.293 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3597 / Rsym value: 0.293 / % possible all: 94

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.2 Å34.49 Å
Translation2.2 Å34.49 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA0.1.26データスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1YPH

1yph


解像度: 2.2→34.984 Å / FOM work R set: 0.7713 / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / σ(I): 0 / 位相誤差: 29.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2679 1958 4.57 %random
Rwork0.2062 ---
all0.2089 42860 --
obs0.2089 42860 96.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 85.93 Å2 / Biso mean: 10.01 Å2 / Biso min: 0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→34.984 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6755 0 180 505 7440
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0127142
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3849699
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711136
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051212
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1022441
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.2-2.2550.34731300.250127662896276693
2.255-2.3160.40391300.245127702900277092
2.316-2.38410.31511410.236728442985284494
2.3841-2.46110.30851330.229928723005287296
2.4611-2.5490.31471430.24428863029288696
2.549-2.6510.30791370.231528783015287897
2.651-2.77160.31791320.229729313063293197
2.7716-2.91770.24191490.224129203069292097
2.9177-3.10040.31051370.224729613098296198
3.1004-3.33960.2731460.211129663112296699
3.3396-3.67530.27231400.193630003140300099
3.6753-4.20640.21831550.18630183173301899
4.2064-5.29670.20651430.1629300631493006100
5.2967-34.98880.22191420.1837308432263084100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る