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- PDB-4ppy: Crystal structure of a putative acylhydrolase (BF3764) from Bacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ppy
タイトルCrystal structure of a putative acylhydrolase (BF3764) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.00 A resolution
要素Putative acylhydrolase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / PF13472 family / GDSL-like lipase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性SGNH hydrolase / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / SGNH hydrolase superfamily / hydrolase activity / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / Putative acylhydrolase
機能・相同性情報
生物種Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative acylhydrolase (BF3764) from Bacteroides fragilis NCTC 9343 at 2.00 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2014年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative acylhydrolase
B: Putative acylhydrolase
C: Putative acylhydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,5293
ポリマ－70,5293
非ポリマー00
水9,062503
1
A: Putative acylhydrolase
B: Putative acylhydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0202
ポリマ－47,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2010 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17810 Å2
手法PISA
2
C: Putative acylhydrolase

C: Putative acylhydrolase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0202
ポリマ－47,0202
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area17760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)202.731, 62.213, 61.009
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.900, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Putative acylhydrolase


分子量: 23509.789 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 27-235 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
株: ATCC 25285 / NCTC 9343 / 遺伝子: BF9343_3663 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q5L8Y8
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 503 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 27-235) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 27-235) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.66 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.20M magnesium chloride, 30.00% polyethylene glycol 4000, 0.1M tris hydrochloride pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.979106,0.918401,0.979351
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月17日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791061
20.9184011
30.9793511
反射解像度: 2→60.686 Å / Num. all: 50307 / Num. obs: 50307 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 2.1 % / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.052.10.2032.9774436800.20397.9
2.05-2.112.10.1733.4758136020.17398
2.11-2.172.10.1384.4741235130.13898.2
2.17-2.242.10.1493.8714733920.14998.2
2.24-2.312.10.1274.5695533000.12798.3
2.31-2.392.10.1273.8665731930.12798.4
2.39-2.482.10.1254.1647530950.12598.4
2.48-2.582.10.1233.7621029680.12398.5
2.58-2.72.10.1263.9599628680.12698.6
2.7-2.832.10.1124.6568127320.11298.7
2.83-2.982.10.1064.5541926040.10698.3
2.98-3.162.10.1084.1506524580.10898.8
3.16-3.3820.1033.8476823330.10398.6
3.38-3.6520.0834.1436821620.08398.3
3.65-420.1013.3382919590.10198.5
4-4.4720.0636.3372418180.06398.5
4.47-5.1620.0724.6328616310.07299.6
5.16-6.322.10.0714.2286313650.07199.4
6.32-8.942.10.1022.2226110630.10298.6
8.94-60.6862.10.0853.411935710.08595.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
SCALA3.3.20データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→60.686 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 6.33 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.144
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.RAMACHANDRAN OUTLIER AT RESIDUE 112 IN ALL 3 CHAINS IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY. 6.EXPERIMENTAL PHASES IN THE FORM OF HL COEFFICIENTS WERE USED AS RESTRAINTS DURING CRYSTALLOGRAPHIC REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2075 2560 5.1 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.1861 50307 98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.83 Å2 / Biso mean: 19.8906 Å2 / Biso min: 7.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.27 Å20 Å20.67 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→60.686 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4867 0 0 503 5370
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0195091
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.024803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1181.9476951
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.945311041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.135658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.79825.163246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.71415803
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.6591523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2769
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0215963
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7271.3972533
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7231.3962532
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.2372.6043170
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 190 -
Rwork0.211 3481 -
all-3671 -
obs--97.66 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.46-0.0538-0.22761.60620.19791.53190.0349-0.0349-0.0450.0264-0.002-0.07950.02220.11-0.03290.0450.0058-0.00860.00890.00050.081655.579332.1131.5444
21.74670.003-0.48250.6323-0.32342.0414-0.0639-0.0703-0.05870.11740.02430.10320.116-0.08060.03960.0997-0.00070.010.085-0.00180.08631.414232.723221.4421
31.68780.1776-0.33840.4025-0.14032.00290.0064-0.07310.0850.0130.00620.0387-0.0782-0.0341-0.01250.04010.0098-0.00730.0899-0.00610.09388.998112.45099.5664
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A27 - 235
2X-RAY DIFFRACTION2B28 - 235
3X-RAY DIFFRACTION3C28 - 235

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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