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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ou0 | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of RPA32C | ||||||
要素 | Replication protein A 32 kDa subunitDNA複製 | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / winged-helix turn helix / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) / S-Methyl-Thio-Cysteine | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of the pre-replicative complex / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / DNAミスマッチ修復 / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / nucleotide-excision repair / Fanconi Anemia Pathway / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / double-strand break repair via homologous recombination / Translesion Synthesis by POLH / 塩基除去修復 / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / PML body / 遺伝的組換え / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / DNA複製 / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / ubiquitin protein ligase binding / クロマチン / enzyme binding / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Feldkamp, M.D. / Mason, A.C. / Eichman, B.F. / Chazin, W.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014 タイトル: Structural Analysis of Replication Protein A Recruitment of the DNA Damage Response Protein SMARCAL1. 著者: Feldkamp, M.D. / Mason, A.C. / Eichman, B.F. / Chazin, W.J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4ou0.cif.gz | 51.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4ou0.ent.gz | 37.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4ou0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ou/4ou0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ou/4ou0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1dpuS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 7995.881 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 202-270 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: REPA2, RFA2, RPA2, RPA32, RPA34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 DE3 / 参照: UniProt: P15927 |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.24 % |
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結晶化 | 温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 50 mM Sodium Acetate, 20% PEG 3350, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97857 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月18日 |
放射 | モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97857 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→30 Å / Num. obs: 12921 / % possible obs: 98.41 % / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 35.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 14.46 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 4.51 / Num. unique all: 1161 / % possible all: 89.03 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1DPU 解像度: 1.4→30 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 30.93 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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