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- PDB-4ob6: Complex structure of esterase rPPE S159A/W187H and substrate (S)-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ob6
タイトルComplex structure of esterase rPPE S159A/W187H and substrate (S)-Ac-CPA
要素Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / A/B HYDROLASE FOLD / Esterase (エステラーゼ) / HSL-like family
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-(acetyloxy)(2-chlorophenyl)ethanoic acid / Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas (シュードモナス属)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Dou, S. / Kong, X.D. / Ma, B.D. / Chen, Q. / Zhou, J.H. / Xu, J.H.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2014
タイトル: Crystal structures of Pseudomonas putida esterase reveal the functional role of residues 187 and 287 in substrate binding and chiral recognition
著者: Dou, S. / Kong, X.D. / Ma, B.D. / Chen, Q. / Zhang, J. / Zhou, J.H. / Xu, J.H.
履歴
登録2014年1月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4994
ポリマ－36,8141
非ポリマー6863
水4,017223
1
A: Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein
ヘテロ分子

A: Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,9998
ポリマ－73,6272
非ポリマー1,3726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_775-y+2,-x+2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)95.438, 95.438, 88.297
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-545-

HOH

21A-549-

HOH

31A-561-

HOH

41A-637-

HOH

51A-686-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Alpha/beta hydrolase fold-3 domain protein


分子量: 36813.602 Da / 分子数: 1 / 変異: S159A/W187H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas (シュードモナス属)
株: ECU1011 / プラスミド: pET21A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: L7PYQ2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-S2T / (2S)-(acetyloxy)(2-chlorophenyl)ethanoic acid


分子量: 228.629 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9ClO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AUTHOR STATED THE SEQUENCE DATABASE WAS WRONG AT THIS POSITION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 % / Mosaicity: 0.528 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 16% (w/v) PEG 8000, 0.04M KH2PO4, 20% glycerol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年10月30日
放射モノクロメーター: VARIMAX-HF / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→33.742 Å / Num. obs: 45435 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 16.7 % / Biso Wilson estimate: 21.32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Χ2: 1.066 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.7-1.7616.20.41244621.0841100
1.76-1.8316.40.29844801.0761100
1.83-1.9116.40.22644491.0971100
1.91-2.0216.60.17344791.0931100
2.02-2.1416.70.13244971.0411100
2.14-2.3116.90.10745161.0341100
2.31-2.54170.08845411.0051100
2.54-2.9117.10.07345521.1011100
2.91-3.6617.10.05646191.071100
3.66-5016.60.04248401.059199.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YH2

2yh2


解像度: 1.7→33.742 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / FOM work R set: 0.9009 / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1812 2280 5.03 %
Rwork0.1644 --
obs0.1652 45369 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.67 Å2 / Biso mean: 22.5086 Å2 / Biso min: 13.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→33.742 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2422 0 45 223 2690
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072538
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1913451
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085382
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.107912
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.7002-1.73720.26191430.201726512794
1.7372-1.77760.21271450.172826392784
1.7776-1.82210.19641470.149326242771
1.8221-1.87130.20011370.1526732810
1.8713-1.92640.19111400.150826382778
1.9264-1.98860.1831430.155826802823
1.9886-2.05960.17481390.155326562795
2.0596-2.14210.17581530.158126442797
2.1421-2.23950.17771390.157826882827
2.2395-2.35760.18481400.163326752815
2.3576-2.50530.19851490.1726852834
2.5053-2.69860.20251270.172627092836
2.6986-2.970.20081440.174827092853
2.97-3.39950.18881590.173927202879
3.3995-4.28160.15171390.15727642903
4.2816-33.74910.16111360.163229343070

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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