+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4nxt | ||||||
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Title | Crystal structure of the cytosolic domain of human MiD51 | ||||||
Components | Mitochondrial dynamic protein MID51 | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / nucleotidyltransferase / protein-protein interaction / ADP / GDP / mitochondrial fission / mitochondria / membrane-anchored | ||||||
Function / homology | Function and homology information mitochondrial fission / positive regulation of mitochondrial fission / positive regulation of protein targeting to membrane / ADP binding / GDP binding / cellular response to hypoxia / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.12 Å | ||||||
Authors | Richter, V. / Ryan, M.T. / Kvansakul, M. | ||||||
Citation | Journal: J.Cell Biol. / Year: 2014 Title: Structural and functional analysis of MiD51, a dynamin receptor required for mitochondrial fission. Authors: Richter, V. / Palmer, C.S. / Osellame, L.D. / Singh, A.P. / Elgass, K. / Stroud, D.A. / Sesaki, H. / Kvansakul, M. / Ryan, M.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4nxt.cif.gz | 755.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4nxt.ent.gz | 642.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4nxt.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxt ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nx/4nxt | HTTPS FTP |
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-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 38822.656 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: unp residues 119-463 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: candidate 7-like, MID51, MIEF1, SMCR7L, Smith-Magenis syndrome chromosome region Plasmid: pGEX-4T-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pLysS / References: UniProt: Q9NQG6 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.4 Å3/Da / Density % sol: 48.65 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 16% PEG 8000, 0.1M HEPES, 10% 2-propanol, 0.2M ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Sep 21, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.12→40.67 Å / Num. obs: 79550 / % possible obs: 97.3 % / Redundancy: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 11 |
Reflection shell | Resolution: 2.12→2.23 Å / Redundancy: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 79550 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.12→39.007 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.96 / Phase error: 28.41 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.12→39.007 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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