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万見
- PDB-4kxp: Crystal Structure of AMP complexes of Porcine Liver Fructose-1,6-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kxp
タイトルCrystal Structure of AMP complexes of Porcine Liver Fructose-1,6-bisphosphatase Mutant I10D in T-state
要素Fructose-1,6-bisphosphatase 1フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Allosteric Enzymes / FBPase / T-state
機能・相同性
機能・相同性情報


糖新生 / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / monosaccharide binding ...糖新生 / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / 脱リン酸化 / 糖新生 / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニル酸 / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / リン酸塩 / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Iancu, C.V. / Mukund, S. / Choe, J.-Y. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Mechanism of Displacement of a Catalytically Essential Loop from the Active Site of Mammalian Fructose-1,6-bisphosphatase.
著者: Gao, Y. / Iancu, C.V. / Mukind, S. / Choe, J.Y. / Honzatko, R.B.
履歴
登録2013年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2013年7月24日ID: 2F3H
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,15112
ポリマ－73,6492
非ポリマー1,50210
水1,982110
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
B: Fructose-1,6-bisphosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,30124
ポリマ－147,2974
非ポリマー3,00420
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area19010 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area42140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.544, 166.382, 78.946
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase 1 / フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ / FBPase 1 / D-fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase 1


分子量: 36824.332 Da / 分子数: 2 / 変異: I10D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: FBP, FBP1 / プラスミド: pET24B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DF657 / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-F6P / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-fructose / 6-O-phosphono-D-fructose / 6-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス6-りん酸 / フルクトース-6-リン酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Fruf6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0

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非ポリマー , 4種, 118分子

#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / アデニル酸


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.67 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG 3350, t-butyl alcohol, 2-methyl-2,4-pentanediol, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→36.09 Å / Num. all: 22303 / Num. obs: 19025 / % possible obs: 85.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 2.38 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 8.2 / Scaling rejects: 343
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.7-2.82.30.2693422018191.1684.1
2.8-2.912.240.2423.1418218651.1484.7
2.91-3.042.20.2053.6409718461.1384.6
3.04-3.22.170.1714403018531.0484.3
3.2-3.42.110.1315.2397118761.0684.9
3.4-3.662.060.0996.538531856183.9
3.66-4.032.080.0858.139311879184.8
4.03-4.612.210.06110.7431119410.986.3
4.61-5.812.860.0613.1588620260.8689.3
5.81-36.093.440.05116.2717820640.8685.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.7Lデータ削減
REFMAC5.5.0066精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→35.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 11.081 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.382 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2516 979 5.2 %RANDOM
Rwork0.2043 ---
obs0.2068 18998 85.18 %-
all-22303 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 61.39 Å2 / Biso mean: 24.9342 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→35.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4744 0 92 110 4946
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5512.016656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.825616
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.25124.468188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.09115868
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1651526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213562
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8391.53078
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.54324969
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16431834
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5324.51687
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 65 -
Rwork0.295 1274 -
all-1339 -
obs--84.21 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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