[日本語] English
万見
- PDB-4k88: Crystal structure of human prolyl-tRNA synthetase (halofuginone b... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4k88
タイトルCrystal structure of human prolyl-tRNA synthetase (halofuginone bound form)
要素Proline--tRNA ligase
キーワードLIGASE/LIGASE INHIBITOR / class II tRNA synthetase / ligase (リガーゼ) / Zinc binding (亜鉛) / cytosol (細胞質基質) / LIGASE-LIGASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of long-chain fatty acid import into cell / Selenoamino acid metabolism / グルタミン酸tRNAリガーゼ / glutamate-tRNA ligase activity / プロリンtRNAリガーゼ / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation ...regulation of long-chain fatty acid import into cell / Selenoamino acid metabolism / グルタミン酸tRNAリガーゼ / glutamate-tRNA ligase activity / プロリンtRNAリガーゼ / glutamyl-tRNA aminoacylation / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA modification in the nucleus and cytosol / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / GAIT complex / RNA stem-loop binding / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / GTPase binding / negative regulation of translation / ribonucleoprotein complex / protein homodimerization activity / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...C-terminal domain of ProRS / Glutamyl-tRNA synthetase, archaeal/eukaryotic cytosolic / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / S15/NS1, RNA-binding / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HFG / Bifunctional glutamate/proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.619 Å
データ登録者Hwang, K.Y. / Son, J.H. / Lee, E.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Conformational changes in human prolyl-tRNA synthetase upon binding of the substrates proline and ATP and the inhibitor halofuginone.
著者: Son, J. / Lee, E.H. / Park, M. / Kim, J.H. / Kim, J. / Kim, S. / Jeon, Y.H. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2013年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.country / _citation.journal_id_CSD ..._citation.country / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0283
ポリマ－60,5481
非ポリマー4802
水1,35175
1
A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子

A: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,0566
ポリマ－121,0962
非ポリマー9604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area4890 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area39940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.813, 120.813, 104.711
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-717-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Proline--tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase


分子量: 60548.102 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1000-1512 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EPRS / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: P07814, プロリンtRNAリガーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン / Halofuginone


分子量: 414.681 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M sodium cacodylate, 1.0M sodium citrate dibasic trihydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.619→50 Å / Num. all: 26922 / Num. obs: 26034 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 2.5 / Biso Wilson estimate: 45.06 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.62-2.67189.5
2.67-2.71194.1
2.71-2.77196.1
2.77-2.82197.1
2.82-2.88196.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(Phaser-2.5.1)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.619→29.025 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7083 / SU ML: 0.63 / σ(F): 1.51 / 位相誤差: 34.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2757 1305 5.01 %RANDOM
Rwork0.2372 ---
all0.2391 ---
obs0.2391 26034 96.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 139.69 Å2 / Biso mean: 59.7978 Å2 / Biso min: 10.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.619→29.025 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3929 0 25 75 4029
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084048
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1685482
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075595
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006700
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9591510
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6191-2.72390.40891350.40482513264891
2.7239-2.84780.37971320.38182723285597
2.8478-2.99780.40861520.36262721287397
2.9978-3.18540.3981330.32192764289798
3.1854-3.4310.33071470.26982774292198
3.431-3.77560.27681470.21682789293698
3.7756-4.32040.23011650.17592814297999
4.3204-5.43740.19591430.16732828297199
5.4374-29.02730.22241510.19312803295494

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る