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万見
- PDB-4iwb: Novel Fold of FliC/FliS Fusion Protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4iwb
タイトルNovel Fold of FliC/FliS Fusion Protein
要素FliC, FliS chimera
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / novel fold
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS superfamily / Flagellar protein FliS / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / フラジェリン / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region ...Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS / Flagellar protein FliS superfamily / Flagellar protein FliS / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / フラジェリン / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
フラジェリン / Flagellar protein FliS
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Faham, S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Protein design by fusion: implications for protein structure prediction and evolution.
著者: Skorupka, K. / Han, S.K. / Nam, H.J. / Kim, S. / Faham, S.
履歴
登録2013年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FliC, FliS chimera
B: FliC, FliS chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5852
ポリマ－38,5852
非ポリマー00
水2,900161
1
A: FliC, FliS chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2921
ポリマ－19,2921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FliC, FliS chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,2921
ポリマ－19,2921
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.129, 66.157, 97.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FliC, FliS chimera / flagellin


分子量: 19292.281 Da / 分子数: 2 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: aq_1998, flaA, fliC, fliS / プラスミド: pBAD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: O67803, UniProt: O67806
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEIN IS A CHIMERA OF FLAGELLAR PROTEINS FLIC (UNP RESIDUES 478-518) AND FLIS (UNP RESIDUES 5-124) ...PROTEIN IS A CHIMERA OF FLAGELLAR PROTEINS FLIC (UNP RESIDUES 478-518) AND FLIS (UNP RESIDUES 5-124) CONNECTED BY A GLYCINE LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 38% PEG500 MME, 0.1 M sodium chloride, 0.1 M Tris-HCl, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 39366 / Num. obs: 39366 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.441 / Num. unique all: 2344 / % possible all: 88.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.75→29.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 4.354 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.115 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23235 1970 5 %RANDOM
Rwork0.20889 ---
all0.21008 37342 --
obs0.21008 37342 96.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3----0.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→29.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2612 0 0 161 2773
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8831.9823642
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.0555332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.35926.154130
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.32815556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.4871512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.441.51635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91622656
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.72231063
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0474.5984
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.793 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 119 -
Rwork0.22 2370 -
obs--84.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8741-0.1340.01470.7546-0.02751.7142-0.0339-0.0525-0.04090.02690.01520.0360.065-0.05360.01880.01820.00470.01260.00630.00380.0847-4.9859-25.06151.5912
21.8327-0.5013-0.27261.20570.16651.02130.03040.10340.0212-0.103-0.01860.0174-0.0601-0.0347-0.01180.0660.02590.00560.0195-0.00540.047.5994-21.9147-30.2962
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 166
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 166

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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