+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4i34 | ||||||
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Title | Crystal Structure of W-W-W ClpX Hexamer | ||||||
Components | ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX | ||||||
Keywords | MOTOR PROTEIN / ATPase / hexamer / asymmetric | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding ...protein denaturation / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / ATP-dependent peptidase activity / protein unfolding / proteolysis involved in protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / protease binding / protein dimerization activity / cell division / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 4.1218 Å | ||||||
Authors | Glynn, S.E. / Nager, A.R. / Stinson, B.S. / Schmitz, K.R. / Baker, T.A. / Sauer, R.T. | ||||||
Citation | Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2013 Title: Nucleotide Binding and Conformational Switching in the Hexameric Ring of a AAA+ Machine. Authors: Stinson, B.M. / Nager, A.R. / Glynn, S.E. / Schmitz, K.R. / Baker, T.A. / Sauer, R.T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4i34.cif.gz | 713.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4i34.ent.gz | 602.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4i34.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i3/4i34 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i3/4i34 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4i4lC 4i5oC 4i63C 4i81C 4i9kC 3hwsS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39435.793 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Strain: K12 / Gene: b0438, clpX, JW0428, lopC / Plasmid: pACYC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BLR (DE3) / References: UniProt: P0A6H1 #2: Chemical | ChemComp-SO4 / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.5 Å3/Da / Density % sol: 50.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 4.8 Details: 75 mM sodium acetate, 1.9 M ammonium sulfate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.979 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 1, 2009 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 4.1218→50 Å / Num. all: 18530 / Num. obs: 18530 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 11.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3HWS Resolution: 4.1218→38.337 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.53 / σ(F): 1.34 / Phase error: 31.61 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 156.776 Å2 / ksol: 0.328 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 4.1218→38.337 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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