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万見
- PDB-4i1q: Crystal Structure of hBRAP1 N-BAR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i1q
タイトルCrystal Structure of hBRAP1 N-BAR domain
要素Bridging integrator 2
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / N-BAR MEMBRANE BINDING DOMAIN / PIX and Endophilin A2
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane tubulation / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / podosome assembly / podosome / anchoring junction / phagocytosis, engulfment / phagocytic cup / cell chemotaxis / cell projection / phospholipid binding ...plasma membrane tubulation / Signaling by membrane-tethered fusions of PDGFRA or PDGFRB / podosome assembly / podosome / anchoring junction / phagocytosis, engulfment / phagocytic cup / cell chemotaxis / cell projection / phospholipid binding / 細胞皮質 / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
: / : / Bridging integrator 2, C-terminal tail / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / AH/BAR domain superfamily ...: / : / Bridging integrator 2, C-terminal tail / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Bridging integrator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Sanchez-Barrena, M.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Bin2 Is a Membrane Sculpting N-BAR Protein That Influences Leucocyte Podosomes, Motility and Phagocytosis
著者: Sanchez-Barrena, M.J. / Vallis, Y. / Clatworthy, M.R. / Doherty, G.J. / Veprintsev, D.B. / Evans, P.R. / McMahon, H.T.
履歴
登録2012年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bridging integrator 2
B: Bridging integrator 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1272
ポリマ－52,1272
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4140 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area22510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.147, 81.278, 81.101
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 41 - 237 / Label seq-ID: 24 - 220

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 Bridging integrator 2 / / Breast cancer-associated protein 1


分子量: 26063.312 Da / 分子数: 2 / 断片: N-BAR domain, UNP residues 20-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BIN2 / プラスミド: PGEX-4T-2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Dh5alpha / 参照: UniProt: Q9UBW5
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUE 48 ASN IS NATURAL VARIANT (RS7312857).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 10% MPD, 7% PEG 4000, 0.1M sodium citrate, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.9791
シンクロトロンESRF ID2920.9791, 0.9792, 0.9756
シンクロトロンESRF ID2930.9791
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2006年10月7日
ADSC QUANTUM 42CCD2006年10月7日
ADSC QUANTUM 43CCD2006年10月7日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1liquid nitrogen cooled channel-cut silicon monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2liquid nitrogen cooled channel-cut silicon monochromatorMADMx-ray1
3liquid nitrogen cooled channel-cut silicon monochromatorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97921
30.97561
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.888
11K, H, -L20.112
反射解像度: 2.53→57.41 Å / Num. all: 15899 / Num. obs: 15899 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 59.298 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.53→2.73 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 2323 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.7.0024精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.53→57.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 8.582 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.173 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2522 860 5.4 %RANDOM
Rwork0.19587 ---
all0.19891 14986 --
obs0.19891 14986 87.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.786 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.91 Å20 Å20 Å2
2---5.93 Å2-0 Å2
3----2.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→57.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3331 0 0 62 3393
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0193391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7411.9424558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5565396
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.62125.179195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.40915655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2221520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1140.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022588
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 244 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.25 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.528→2.594 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 7 -
Rwork0.229 71 -
obs-71 5.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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