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- PDB-4i0o: Nucleoporin ELYS (aa1-494), Mus musculus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i0o
タイトルNucleoporin ELYS (aa1-494), Mus musculus
要素Protein ELYS
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / beta propeller (Βプロペラドメイン) / nuclear pore complex (核膜孔) / WD40 repeat (WD40リピート) / mRNA transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / kinetochore => GO:0000776 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly ...Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / kinetochore => GO:0000776 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / 造血 / mRNA transport / regulation of cytokinesis / nuclear matrix / protein transport / 核膜 / 細胞周期 / DNA-binding transcription factor activity / 細胞分裂 / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ELYS-like domain / ELYS, beta-propeller domain / Nuclear pore complex assembly / beta-propeller of ELYS nucleoporin
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Bilokapic, S. / Schwartz, T.U.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural and Functional Studies of the 252 kDa Nucleoporin ELYS Reveal Distinct Roles for Its Three Tethered Domains.
著者: Bilokapic, S. / Schwartz, T.U.
履歴
登録2012年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein ELYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0271
ポリマ－55,0271
非ポリマー00
水3,045169
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.598, 78.117, 58.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.59, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein ELYS / Embryonic large molecule derived from yolk sac / Protein MEL-28 / Putative AT-hook-containing ...Embryonic large molecule derived from yolk sac / Protein MEL-28 / Putative AT-hook-containing transcription factor 1


分子量: 55027.129 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 1-494 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ahctf1, Elys / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: Q8CJF7
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.58 %
結晶化温度: 292 K / 手法: under oil / pH: 6.5
詳細: Bis-Tris/HCl, PEG 3350, ammonium acetate, Octyl-beta-D-glucopyranoside, pH 6.5, under oil, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月18日
放射モノクロメーター: Cryogenically-cooled single crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 69665 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.932.70.71433870.848197
1.93-1.972.80.57134890.876198
1.97-2.012.90.4534840.865198.3
2.01-2.052.90.37334470.926198.8
2.05-2.092.90.32735050.97198.8
2.09-2.1430.28234631.083198.7
2.14-2.1930.25834711.058198.6
2.19-2.2530.21234561.087198.9
2.25-2.3230.20134921.126198.9
2.32-2.3930.18135001.177199.1
2.39-2.4830.15334971.14199.3
2.48-2.5830.13434901.123199.4
2.58-2.730.11435261.111199.2
2.7-2.8430.09234721.084199.6
2.84-3.0230.08435071.13199.4
3.02-3.2530.07135211.073199.7
3.25-3.5830.06934761.087199.4
3.58-4.092.90.06335501.172199.7
4.09-5.162.90.05134971.113199.2
5.16-502.90.04634350.673197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1063精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→26.525 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.8498 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.89 / 位相誤差: 22.72 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 3501 5.03 %
Rwork0.1802 --
obs0.182 69605 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.11 Å2 / Biso mean: 35.3717 Å2 / Biso min: 11.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→26.525 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3595 0 0 169 3764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123712
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4295060
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0071346
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9003-1.92630.37331090.30982326243587
1.9263-1.95380.32181480.25852629277797
1.9538-1.9830.25861590.24712596275599
1.983-2.01390.28821520.23072666281898
2.0139-2.0470.25291260.21892659278599
2.047-2.08220.28551370.19962628276599
2.0822-2.12010.25381210.22668278998
2.1201-2.16080.26641470.20312636278399
2.1608-2.20490.24161160.20072669278599
2.2049-2.25280.24021410.20032644278599
2.2528-2.30520.29381000.19292693279399
2.3052-2.36280.22321310.19872694282599
2.3628-2.42670.24021550.196326912846100
2.4267-2.4980.22471210.18662656277799
2.498-2.57860.22221580.18882676283499
2.5786-2.67070.22341470.18672643279099
2.6707-2.77750.23291610.18662691285299
2.7775-2.90380.2541460.18692622276899
2.9038-3.05660.1791400.183526712811100
3.0566-3.24780.22172020.18526122814100
3.2478-3.49810.19391360.17326832819100
3.4981-3.84920.19561370.16826512788100
3.8492-4.4040.17251230.14592720284399
4.404-5.54020.1751420.14332659280199
5.5402-26.52720.18961460.17222621276798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0567-0.3412-0.90936.2797-2.20243.4068-0.0068-0.03350.13150.102-0.1166-0.2885-0.14740.43620.10630.1597-0.03570.01590.3612-0.1120.246447.8877-2.958.4705
23.3911-1.7461-0.70752.5268-0.35932.61540.1350.51270.2194-0.32720.1168-0.3657-0.46740.2187-0.16020.2392-0.08090.06050.2633-0.01090.210838.271710.12846.1218
32.26150.3836-0.01032.45280.11181.88570.01980.37030.3992-0.17110.04020.0793-0.4099-0.0899-0.03750.24770.00470.01160.15970.06760.214623.293114.187912.8916
43.592-0.65080.04752.876-0.14982.8124-0.06080.13530.02840.11190.00870.1927-0.1345-0.04740.03370.1669-0.0368-0.00370.12970.01390.13425.4695-5.908224.4898
53.02470.2948-1.85781.5703-0.29822.0744-0.2989-0.2254-0.5640.02250.0746-0.23010.40080.41610.1490.22620.0247-0.0110.26660.0010.27537.6658-18.173120.6869
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 58 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 59 through 131 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 132 through 248 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 249 through 387 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 388 through 493 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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