+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4i0o | ||||||
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Title | Nucleoporin ELYS (aa1-494), Mus musculus | ||||||
Components | Protein ELYS | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / beta propeller / nuclear pore complex / WD40 repeat / mRNA transport | ||||||
Function / homology | Function and homology information Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / kinetochore => GO:0000776 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly ...Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / kinetochore => GO:0000776 / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / Separation of Sister Chromatids / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / hemopoiesis / mRNA transport / regulation of cytokinesis / nuclear matrix / protein transport / nuclear membrane / cell cycle / DNA-binding transcription factor activity / cell division / chromatin / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Bilokapic, S. / Schwartz, T.U. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2013 Title: Structural and Functional Studies of the 252 kDa Nucleoporin ELYS Reveal Distinct Roles for Its Three Tethered Domains. Authors: Bilokapic, S. / Schwartz, T.U. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4i0o.cif.gz | 194.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4i0o.ent.gz | 161.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4i0o.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/4i0o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/i0/4i0o | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 55027.129 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: N-terminal domain, UNP residues 1-494 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Ahctf1, Elys / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) RIL / References: UniProt: Q8CJF7 |
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#2: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.58 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: under oil / pH: 6.5 Details: Bis-Tris/HCl, PEG 3350, ammonium acetate, Octyl-beta-D-glucopyranoside, pH 6.5, under oil, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Jul 18, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Cryogenically-cooled single crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 69665 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 10.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.9→26.525 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.35 / FOM work R set: 0.8498 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.89 / Phase error: 22.72 / Stereochemistry target values: MLHL
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 121.11 Å2 / Biso mean: 35.3717 Å2 / Biso min: 11.24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→26.525 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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