+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gpe | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of Benzoylformate Decarboxylase Mutant L403M | ||||||
Components | Benzoylformate decarboxylase | ||||||
Keywords | LYASE / DECARBOXYLASE / THIAMIN THIAZOLONE DIPHOSPHATE COFACTOR | ||||||
Function / homology | Function and homology information benzoylformate decarboxylase / benzoylformate decarboxylase activity / mandelate catabolic process / acetolactate synthase activity / thiamine pyrophosphate binding / flavin adenine dinucleotide binding / magnesium ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Pseudomonas putida (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.39 Å | ||||||
Authors | Novak, W.R.P. / Andrews, F.H. / Tom, A.R. / Gunderman, P.R. / McLeish, M.J. | ||||||
Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2013 Title: A bulky hydrophobic residue is not required to maintain the v-conformation of enzyme-bound thiamin diphosphate. Authors: Andrews, F.H. / Tom, A.R. / Gunderman, P.R. / Novak, W.R. / McLeish, M.J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gpe.cif.gz | 191.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4gpe.ent.gz | 150.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gpe.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/4gpe ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gp/4gpe | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 4gg1C 4gm0C 4gm1C 4gm4C 4gp9C 4jd5C 1bfdS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| |||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| |||||||||||||||||||||
Unit cell |
| |||||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
-Protein , 1 types, 1 molecules A
#1: Protein | Mass: 57493.953 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: L403M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pseudomonas putida (bacteria) / Gene: mdlC / Plasmid: pET24 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P20906, benzoylformate decarboxylase |
---|
-Non-polymers , 5 types, 438 molecules
#2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NA / | #4: Chemical | #5: Chemical | ChemComp-TZD / | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.34 Å3/Da / Density % sol: 47.34 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: 100 mM Tris pH 8.5, 22% v/v PEG 400, 150 mM CaCl2, 0.5% v/v MPD [2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL], vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.03 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 3, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.03 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.39→50 Å / Num. obs: 107340 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Χ2: 1.079 / Net I/σ(I): 9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1BFD Resolution: 1.39→47.882 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.24 / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.33 / Phase error: 13.67 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 1.24 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.213 Å2 / ksol: 0.374 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 69.6 Å2 / Biso mean: 16.6919 Å2 / Biso min: 7.44 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.39→47.882 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
|