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- PDB-4gnt: Complex of ChREBP and 14-3-3beta -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gnt
タイトルComplex of ChREBP and 14-3-3beta
要素
  • 14-3-3 protein beta/alpha
  • Carbohydrate-responsive element-binding protein炭水化物応答配列結合タンパク質
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / protein-protein complex / alpha-alpha helical / protein-protein interaction (タンパク質間相互作用) / 14-3-3 (14-3-3タンパク質) / cytoplasm/nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / carbohydrate response element binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell cycle => GO:0051726 / Activation of BAD and translocation to mitochondria ...: / : / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / carbohydrate response element binding / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / RHO GTPases activate PKNs / regulation of cell cycle => GO:0051726 / Activation of BAD and translocation to mitochondria / Frs2-mediated activation / MTOR signalling / Signaling by Hippo / Negative regulation of MAPK pathway / glucose mediated signaling pathway / TP53 Regulates Metabolic Genes / RAF activation / mTORC1-mediated signalling / negative regulation of protein dephosphorylation / MAP2K and MAPK activation / cytoplasmic sequestering of protein / Rap1 signalling / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of glycolytic process / protein kinase inhibitor activity / transcription factor binding / phosphoserine residue binding / protein targeting / fatty acid homeostasis / response to glucose / energy homeostasis / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / transcription repressor complex / positive regulation of glycolytic process / cellular response to glucose stimulus / phosphoprotein binding / intracellular protein transport / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / メラノソーム / glucose homeostasis / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / シグナル伝達 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...Helix-loop-helix DNA-binding domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3タンパク質 / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3タンパク質 / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
炭水化物応答配列結合タンパク質 / 14-3-3 protein beta/alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Zhang, H. / Huang, N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Carbohydrate Response Element Binding Protein (ChREBP) in complex with 14-3-3b
著者: Ge, Q. / Huang, N. / Zhang, H. / Uyeda, K.
履歴
登録2012年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3936
ポリマ－31,0092
非ポリマー3844
水1,27971
1
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,78612
ポリマ－62,0184
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area6800 Å2
ΔGint-107 kcal/mol
Surface area25350 Å2
手法PISA
2
A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein beta/alpha
B: Carbohydrate-responsive element-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,57224
ポリマ－124,0358
非ポリマー1,53716
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area15970 Å2
ΔGint-228 kcal/mol
Surface area48330 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2310 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area13760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.864, 115.864, 59.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-403-

HOH

21A-409-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein beta/alpha / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / 14-3-3 protein beta/alpha / N-terminally processed


分子量: 28240.658 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ywhab / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9CQV8
#2: タンパク質・ペプチド Carbohydrate-responsive element-binding protein / 炭水化物応答配列結合タンパク質 / ChREBP / MLX interactor / MLX-interacting protein-like / Williams-Beuren syndrome chromosomal ...ChREBP / MLX interactor / MLX-interacting protein-like / Williams-Beuren syndrome chromosomal region 14 protein homolog


分子量: 2768.206 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 117-137 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q99MZ3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM sodium citrate, 200mM sodium/potassium tartrate, 2.2M ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1 Å
検出器日付: 2012年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.41→33.7 Å / Num. all: 29835 / Num. obs: 28628 / % possible obs: 3.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→33.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 15.335 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.297 / ESU R Free: 0.229 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23866 773 5 %RANDOM
Rwork0.19742 ---
obs0.1994 14627 95.33 %-
all-29835 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 84.541 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3---1.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→33.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2058 0 20 71 2149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222126
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7961.9672864
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8625254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.83124.954109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.15415414
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3391515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0510.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.7351.51267
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.69722037
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it9.6983859
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it15.3274.5827
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.411→2.474 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.434 54 -
Rwork0.32 949 -
obs--86.69 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.43170.06970.01230.9359-0.49520.633-0.043-0.0421-0.0999-0.021-0.0156-0.0323-0.16280.04020.05860.0851-0.02310.02120.02440.03620.0992-21.155540.81438.2397
21.9323-1.8578-4.3525.6568.838813.2211-0.168-0.05340.15760.0946-0.5052-0.6696-0.34090.06320.67320.0965-0.1341-0.13520.06140.24250.4793-9.651849.506413.5609
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 232
2X-RAY DIFFRACTION2B117 - 137

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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