[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-4gbp: Crystal Structure of BBBB+UDP+Gal at pH 10 with MPD as the cryopr... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gbp | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal Structure of BBBB+UDP+Gal at pH 10 with MPD as the cryoprotectant | ||||||
![]() | Histo-blood group ABO system transferase | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Johal, A.R. / Alfaro, J.A. / Blackler, R.J. / Schuman, B. / Borisova, S.N. / Evans, S.V. | ||||||
![]() | ![]() Title: pH-induced conformational changes in human ABO(H) blood group glycosyltransferases confirm the importance of electrostatic interactions in the formation of the semi-closed state. Authors: Johal, A.R. / Blackler, R.J. / Alfaro, J.A. / Schuman, B. / Borisova, S. / Evans, S.V. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 129.3 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 100.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4fqwC ![]() 4fraC ![]() 4frbC ![]() 4frdC ![]() 4freC ![]() 4frhC ![]() 4frlC ![]() 4frmC ![]() 4froC ![]() 4frpC ![]() 4frqC ![]() 4kxoC ![]() 1lz7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 34138.387 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: H6A2X0, UniProt: P16442*PLUS, ![]() | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
#2: Sugar | ![]() #3: Chemical | ChemComp-MN / | #4: Chemical | ChemComp-UDP / | ![]() #5: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.23 % |
---|---|
Crystal grow![]() | Temperature: 298 K / Method: hanging drop / pH: 10 Details: 1% PEG 4000, 5% MPD, 5 mM manganese chloride, 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM glycine, 30 mM sodium acetate with 20% MPD as cryoprotectant, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS / Detector: IMAGE PLATE / Date: Mar 10, 2012 / Details: OSMIC BLUE MIRRORS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: NI FILTER / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.15→40 Å / Num. obs: 17468 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 10.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 1LZ7 Resolution: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 4.513 / SU ML: 0.119 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.191 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 26.872 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|