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- PDB-4ff9: Crystal Structure of cysteinylated WT SOD1. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ff9
タイトルCrystal Structure of cysteinylated WT SOD1.
要素Superoxide dismutase [Cu-Zn]
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / superoxide dismutase (スーパーオキシドディスムターゼ) / zinc binding (亜鉛) / cysteinylation
機能・相同性
機能・相同性情報


action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of T cell differentiation in thymus ...action potential initiation / neurofilament cytoskeleton organization / positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein phosphatase 2B binding / regulation of organ growth / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / anterograde axonal transport / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of T cell differentiation in thymus / superoxide anion generation / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / retrograde axonal transport / regulation of protein kinase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / regulation of GTPase activity / superoxide metabolic process / heart contraction / スーパーオキシドディスムターゼ / positive regulation of catalytic activity / Detoxification of Reactive Oxygen Species / transmission of nerve impulse / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / neuronal action potential / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of phagocytosis / ovarian follicle development / glutathione metabolic process / axon cytoplasm / reactive oxygen species metabolic process / 着床 / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / : / positive regulation of superoxide anion generation / thymus development / locomotory behavior / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of cytokine production / determination of adult lifespan / placenta development / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / ミトコンドリア / small GTPase binding / 血圧 / negative regulation of inflammatory response / ペルオキシソーム / Platelet degranulation / 遺伝子発現 / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / 精子形成 / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / ミトコンドリアマトリックス / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / copper ion binding / neuronal cell body / apoptotic process / protein-containing complex / ミトコンドリア / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / システイン / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5003 Å
データ登録者Auclair, J.R. / Brodkin, H.R. / D'Aquino, J.A. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Agar, J.N.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural consequences of cysteinylation of cu/zn-superoxide dismutase.
著者: Auclair, J.R. / Brodkin, H.R. / D'Aquino, J.A. / Petsko, G.A. / Ringe, D. / Agar, J.N.
履歴
登録2012年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月27日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
Item: _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id ..._struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
B: Superoxide dismutase [Cu-Zn]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0347
ポリマ－31,6552
非ポリマー3795
水43224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1520 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.050, 113.050, 70.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Superoxide dismutase [Cu-Zn] / Superoxide dismutase 1 / hSod1


分子量: 15827.561 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SOD1 / プラスミド: YEp-351 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): EGy118(delta SOD1)
参照: UniProt: P00441, スーパーオキシドディスムターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.25
詳細: 0.1M MES, pH 6.25, 20% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月26日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→27.154 Å / Num. obs: 16978 / % possible obs: 94.75 % / Observed criterion σ(F): 0.11 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.48→2.57 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Num. unique all: 1831 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SPD

1spd


解像度: 2.5003→27.154 Å / SU ML: 1.04 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 37.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3351 1688 9.94 %RANDOM
Rwork0.2762 ---
obs0.2822 16978 94.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 29.883 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.5434 Å20 Å20 Å2
2---1.5434 Å2-0 Å2
3---3.0868 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5003→27.154 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2170 0 10 24 2204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2543020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.26784
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5003-2.57380.37711150.34411056X-RAY DIFFRACTION79
2.5738-2.65680.37591380.32161205X-RAY DIFFRACTION90
2.6568-2.75170.44541400.32211197X-RAY DIFFRACTION91
2.7517-2.86170.40361390.32421236X-RAY DIFFRACTION93
2.8617-2.99180.36951420.30771268X-RAY DIFFRACTION95
2.9918-3.14930.33571460.27791301X-RAY DIFFRACTION97
3.1493-3.34630.38821420.28491334X-RAY DIFFRACTION98
3.3463-3.60410.30871450.28931312X-RAY DIFFRACTION98
3.6041-3.96580.35721390.26661323X-RAY DIFFRACTION99
3.9658-4.53740.30361470.24951351X-RAY DIFFRACTION99
4.5374-5.70790.29061420.24541353X-RAY DIFFRACTION100
5.7079-27.15530.30631530.26671354X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.3849-2.0374-4.5650.77371.72843.8704-2.8483-5.9368-1.05712.22852.41940.84181.17490.73780.45730.77790.2232-0.18891.67220.27781.1081-28.900315.6388-21.9263
20.1138-0.2169-0.03970.41260.07470.013-0.45070.29790.73460.02160.38540.2451-0.11840.0082-0.01780.46240.0971-0.13240.44030.16570.3034-20.421716.7938-3.9602
30.3795-0.0542-0.28910.44250.00140.22380.07260.39860.2172-0.46790.0835-0.0211-0.2901-0.1348-0.05240.495-0.25320.09340.44580.28370.247-15.643819.6111-17.7818
41.0577-0.2075-0.3410.37130.32190.31290.0590.1880.2523-0.21040.15320.1207-0.01610.13550.51120.27120.00650.09860.18460.2375-0.0802-11.954512.2317-5.9837
50.00260.0418-0.00551.49070.2320.3037-0.30570.29210.19660.06770.19920.5925-0.3066-0.2422-0.29630.22780.0019-0.05390.25230.20640.4407-26.7935.3209-8.8757
60.7045-0.3702-0.08590.6170.35550.2401-0.11550.69040.1552-0.81340.16230.31370.1195-0.3349-0.27090.33170.0399-0.13540.36330.1062-0.1222-14.47460.2822-19.2058
71.30580.4380.54930.49010.16720.232-0.06190.572-0.0842-0.59270.087-0.05970.31740.18320.27750.2731-0.06550.05460.43-0.0005-0.128-12.82112.6676-18.1469
80.5716-0.29970.20120.1538-0.10260.06830.0715-0.39530.04850.431-0.0827-0.0638-0.11820.2224-0.16320.34470.0736-0.03060.31070.0177-0.0106-5.919213.06780.4037
91.0090.7938-0.41040.638-0.33050.17350.09030.55430.4174-0.21080.1730.3104-0.0386-0.11190.33440.2290.1554-0.11860.27690.4485-0.3328-14.91958.13-12.8518
100.49280.23580.07070.10860.03330.28120.00630.39090.2893-0.32260.08980.48690.02450.1950.17620.24440.0234-0.07460.26940.24650.3553-18.88264.8319-7.7563
110.6787-0.0843-0.22310.214-0.1110.40720.17380.15960.5899-0.0422-0.0330.0203-0.1747-0.11090.25830.19740.124-0.12790.30550.21850.9248-37.241314.4416-5.826
120.7774-0.2542-0.09930.21220.02140.65860.23240.5441-0.1873-0.2484-0.2563-0.0326-0.09-0.26970.0190.2080.1712-0.01880.3742-0.09610.8368-44.42915.6755-9.8663
131.4272-0.2698-0.1750.8325-0.1390.1565-0.1006-0.09330.170.17230.2011-0.0015-0.0658-0.0714-0.41330.16170.16620.13620.42380.32690.8595-35.000525.6814-7.1835
140.06810.12770.01560.23630.02820.00280.03820.09820.1402-0.01880.18730.55070.267-0.2590.06090.4228-0.0335-0.07180.38110.39090.887-37.884330.4691-14.8877
150.50780.61370.24920.89970.6981.1982-0.45150.2405-0.47640.18850.11130.1777-0.7709-0.62860.0640.40380.25650.03190.52810.20370.8797-46.949125.3512-9.0221
160.13320.1613-0.00280.25120.09430.17760.26570.2208-0.3354-0.15270.17630.26420.0637-0.18910.00540.34550.082-0.06450.42490.14110.891-46.66218.1845-13.3816
170.8540.69150.24760.56890.25660.53710.55830.62880.3078-0.542-0.26610.4352-0.0892-0.39160.03790.57050.2786-0.11370.43990.15880.7671-35.282821.0906-15.3401
180.4308-0.19090.02341.36730.9490.696-0.09520.18110.7719-0.2851-0.14930.3841-0.4943-0.068-0.30450.3872-0.0467-0.01620.37420.26931.2508-40.586329.9535-7.193
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and resseq 201
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 1:15)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 16:28)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 29:48)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 49:65)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 66:75)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 76:85)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 86:94)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resseq 95:131)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resseq 132:153)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 1:21)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 22:40)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 41:56)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resseq 57:75)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resseq 76:94)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resseq 95:104)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resseq 105:120)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'B' and (resseq 121:153)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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