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- PDB-4fdg: Crystal Structure of an Archaeal MCM Filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fdg
タイトルCrystal Structure of an Archaeal MCM Filament
要素Minichromosome maintenance protein MCMMCM複合体
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


MCM complex / DNA duplex unwinding / helicase activity / single-stranded DNA binding / ヘリカーゼ / DNA複製 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / MCM protein C-terminal winged helix-turn-helix domain / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain ...: / MCM protein C-terminal winged helix-turn-helix domain / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Minichromosome maintenance protein MCM
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus Solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Slaymaker, I.M. / Fu, Y. / Brewster, A.B. / Chen, X.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Mini-chromosome maintenance complexes form a filament to remodel DNA structure and topology.
著者: Slaymaker, I.M. / Fu, Y. / Toso, D.B. / Ranatunga, N. / Brewster, A. / Forsburg, S.L. / Zhou, Z.H. / Chen, X.S.
履歴
登録2012年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月20日Group: Structure summary
改定 1.22013年3月27日Group: Database references
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Minichromosome maintenance protein MCM
A: Minichromosome maintenance protein MCM
C: Minichromosome maintenance protein MCM
D: Minichromosome maintenance protein MCM
E: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)392,15510
ポリマ－391,8285
非ポリマー3275
水0
1
B: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4312
ポリマ－78,3661
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4312
ポリマ－78,3661
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4312
ポリマ－78,3661
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4312
ポリマ－78,3661
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: Minichromosome maintenance protein MCM
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,4312
ポリマ－78,3661
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)169.663, 107.737, 170.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.890, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
Minichromosome maintenance protein MCM / MCM複合体


分子量: 78365.680 Da / 分子数: 5 / 断片: unp residues 7-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus Solfataricus (古細菌) / 株: P2 / プラスミド: PGEX-KG modified / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XA90 / 参照: UniProt: Q9UXG1, ヘリカーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.79 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: pH 6.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.1→50 Å / Num. obs: 45740 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Χ2: 1.657 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
4.1-4.173.10.99122431.626199.7
4.17-4.253.10.74323021.529199.7
4.25-4.333.10.60922731.461199.9
4.33-4.423.10.49222721.536199.8
4.42-4.513.10.38823101.577199.8
4.51-4.623.10.34322541.669199.8
4.62-4.733.10.30423141.685199.7
4.73-4.863.10.27222811.716199.8
4.86-53.10.25722971.687199.7
5-5.163.10.23523181.659199.7
5.16-5.353.20.21922391.646199.8
5.35-5.563.20.22423071.717199.7
5.56-5.823.10.20322841.659199.7
5.82-6.123.10.19723091.641199.7
6.12-6.53.10.1623051.527199.5
6.5-7.013.10.12722931.649199.4
7.01-7.713.10.10323331.625199.4
7.71-8.823.10.08122561.684198.3
8.82-11.093.10.08722811.836197.2
11.09-5030.09522692.038193.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_863精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.1→47.582 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 1.47 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 36.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3413 2007 4.4 %
Rwork0.3314 --
obs0.3318 45662 98.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 136.881 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 407.36 Å2 / Biso mean: 197.6503 Å2 / Biso min: 94.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.9847 Å20 Å22.9043 Å2
2--5.7562 Å20 Å2
3---20.6652 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.1→47.582 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23580 0 5 0 23585
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00823985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76832440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0563750
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0094170
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3419315
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
4.0961-4.19840.43991340.43822858299291
4.1984-4.31190.43861430.42613091323499
4.3119-4.43870.3971420.392531213263100
4.4387-4.58180.38461450.356231873332100
4.5818-4.74540.41651450.344531213266100
4.7454-4.93530.33851420.315431303272100
4.9353-5.15960.36471470.331531743321100
5.1596-5.43130.36041440.34231193263100
5.4313-5.7710.37581410.357231393280100
5.771-6.21570.39141420.393931383280100
6.2157-6.83960.35271510.36483177332899
6.8396-7.82550.31131450.31843157330299
7.8255-9.84490.28481430.27093148329198
9.8449-47.58490.29191430.30083095323895

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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