+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4f5v | ||||||
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Title | Crystal Structure of Leporine Serum Albumin | ||||||
Components | Serum albumin | ||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN / Leporine Serum Albumin / helical structure | ||||||
Function / homology | Function and homology information cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / enterobactin binding / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / fatty acid binding / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / protein-folding chaperone binding / Golgi apparatus ...cellular response to calcium ion starvation / exogenous protein binding / enterobactin binding / negative regulation of mitochondrial depolarization / toxic substance binding / fatty acid binding / oxygen binding / pyridoxal phosphate binding / protein-folding chaperone binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.27 Å | ||||||
Authors | Bujacz, A. / Bujacz, G. | ||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2012 Title: Structures of bovine, equine and leporine serum albumin. Authors: Bujacz, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4f5v.cif.gz | 249.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4f5v.ent.gz | 204 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4f5v.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/4f5v ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f5/4f5v | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4f5sSC 4f5tC 4f5uC 1ao6S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 66173.562 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: UNP residues 25-608, mature form of albumin / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Strain: Thorbecke / References: UniProt: G1U9S2 | ||||
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#2: Chemical | ChemComp-PG4 / | ||||
#3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.14 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 20% PEG 3350, 0.2 M ammonium acetate, 0.1 M Tris pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: BESSY / Beamline: 14.2 / Wavelength: 0.94 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 27, 2010 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Double crystal monochromator Si-111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.94 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.27→50 Å / Num. obs: 27095 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 45.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 15.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.27→2.35 Å / Redundancy: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.499 / Mean I/σ(I) obs: 1.72 / Num. unique all: 1790 / % possible all: 63 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4F5S, 1AO6 Resolution: 2.27→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 10.296 / SU ML: 0.117 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.409 / ESU R Free: 0.266 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 1 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.054 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.27→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.273→2.332 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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