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- PDB-4e92: Crystal Structure of the N-Terminal Domain of HIV-1 Capsid in Com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4.0E+92
タイトルCrystal Structure of the N-Terminal Domain of HIV-1 Capsid in Complex With Inhibitor BM4
要素Gag proteinHIV-1 protease
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/INHIBITOR (構造) / Structural protein Capsid (構造) / STRUCTURAL PROTEIN-INHIBITOR complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 ...viral budding via host ESCRT complex / HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain ...Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Human Immunodeficiency Virus Type 1 Capsid Protein / Gag protein p6 / Gag protein p6 / gag protein p24 N-terminal domain / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0OE / Chem-0OG / Gag-Pol polyprotein / Gag polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lemke, C.T.
引用
ジャーナル: J.Virol. / 年: 2012
タイトル: Distinct Effects of Two HIV-1 Capsid Assembly Inhibitor Families That Bind the Same Site within the N-Terminal Domain of the Viral CA Protein.
著者: Lemke, C.T. / Titolo, S. / von Schwedler, U. / Goudreau, N. / Mercier, J.F. / Wardrop, E. / Faucher, A.M. / Coulombe, R. / Banik, S.S. / Fader, L. / Gagnon, A. / Kawai, S.H. / Rancourt, J. / ...著者: Lemke, C.T. / Titolo, S. / von Schwedler, U. / Goudreau, N. / Mercier, J.F. / Wardrop, E. / Faucher, A.M. / Coulombe, R. / Banik, S.S. / Fader, L. / Gagnon, A. / Kawai, S.H. / Rancourt, J. / Tremblay, M. / Yoakim, C. / Simoneau, B. / Archambault, J. / Sundquist, W.I. / Mason, S.W.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: A novel inhibitor-binding site on the HIV-1 capsid N-terminal domain leads to improved crystallization via compound-mediated dimerization.
著者: Lemke, C.T. / Titolo, S. / Goudreau, N. / Faucher, A.M. / Mason, S.W. / Bonneau, P.
履歴
登録2012年3月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月6日Group: Database references
改定 1.22013年6月12日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gag protein
B: Gag protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5266
ポリマ－32,4092
非ポリマー2,1174
水2,972165
1
A: Gag protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2633
ポリマ－16,2051
非ポリマー1,0592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Gag protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2633
ポリマ－16,2051
非ポリマー1,0592
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1860 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.709, 81.709, 90.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-357-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Gag protein / HIV-1 protease


分子量: 16204.573 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain, UNP residues 133-278 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: gag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q79791, UniProt: P12497*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-0OE / 4-{2-[5-(3-chlorophenyl)-1H-pyrazol-4-yl]-1-[3-(1H-imidazol-1-yl)propyl]-1H-benzimidazol-5-yl}benzoic acid


分子量: 522.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H23ClN6O2
#3: 化合物 ChemComp-0OG / 3-{5-[3-ethyl-5-(5-methylfuran-2-yl)-1H-pyrazol-1-yl]-1-[(6-oxo-1,6-dihydropyridin-3-yl)methyl]-1H-benzimidazol-2-yl}-4-hydroxybenzoic acid


分子量: 535.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H25N5O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.01 %
結晶化温度: 284 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.5M Na/K tartrate, 0.2M NaI, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 284K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: Osmic HiRes2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→34 Å / Num. all: 28774 / Num. obs: 28153 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.7_650位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→33.865 Å / SU ML: 0.28 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2636 1427 5.07 %Random
Rwork0.2204 ---
obs0.2225 28153 97.28 %-
all-28774 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.236 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3607 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3607 Å20 Å2
3---0.7214 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→33.865 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2184 0 156 165 2505
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8063294
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.163922
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049340
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005418
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.8640.47971300.41132322X-RAY DIFFRACTION86
1.864-1.93860.37481590.29832545X-RAY DIFFRACTION96
1.9386-2.02680.31581530.25552577X-RAY DIFFRACTION96
2.0268-2.13360.2861380.22072679X-RAY DIFFRACTION99
2.1336-2.26730.26221320.21722706X-RAY DIFFRACTION99
2.2673-2.44230.28861460.2182696X-RAY DIFFRACTION99
2.4423-2.6880.26691680.22812705X-RAY DIFFRACTION100
2.688-3.07670.26541420.22462764X-RAY DIFFRACTION100
3.0767-3.87550.26181310.21282762X-RAY DIFFRACTION98
3.8755-33.87110.20251280.19792970X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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