+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4e0g | ||||||
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Title | Protelomerase tela/DNA hairpin product/vanadate complex | ||||||
Components |
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Keywords | DNA BINDING PROTEIN/DNA / PROTELEMORASE / DNA PAIRPIN / DNA HAIRPIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Helix Hairpins - #1780 / Telomere resolvase / Telomere resolvase ResT / Telomere resolvase ResT superfamily / Telomere resolvase / hpI Integrase; Chain A / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha Similarity search - Domain/homology | ||||||
Biological species | Agrobacterium tumefaciens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Shi, K. / Aihara, H. | ||||||
Citation | Journal: Plos Biol. / Year: 2013 Title: An enzyme-catalyzed multistep DNA refolding mechanism in hairpin telomere formation. Authors: Shi, K. / Huang, W.M. / Aihara, H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4e0g.cif.gz | 198.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4e0g.ent.gz | 153 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4e0g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/4e0g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/4e0g | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4dwpC 4e0jC 4e0pC 4e0yC 4e0zC 4e10C C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 52568.188 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Agrobacterium tumefaciens (bacteria) / Strain: C58 / ATCC 33970 / Gene: telA, Atu2523 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7CWV1 |
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#2: DNA chain | Mass: 3951.639 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
#3: DNA chain | Mass: 5839.804 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically |
#4: Chemical | ChemComp-VO4 / |
#5: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.06 Å3/Da / Density % sol: 59.8 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.4 Details: 5% (w/v) PEG 4000, 10mM Tris-HCl, 300mM NaCl, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 96 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Feb 10, 2010 |
Radiation | Monochromator: Si 111 CHANNEL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.99→50 Å / Num. all: 51367 / Num. obs: 51367 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
Reflection shell | Resolution: 1.99→2.03 Å / % possible all: 69.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2→40.115 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0 / Phase error: 24.82 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.6 Å / VDW probe radii: 0.9 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.039 Å2 / ksol: 0.364 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→40.115 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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