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Yorodumi- PDB-4e0e: Crystal structure of a DUF4450 family protein (BT_4147) from Bact... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4e0e | ||||||
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Title | Crystal structure of a DUF4450 family protein (BT_4147) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.90 A resolution | ||||||
Components | Putative uncharacterized protein | ||||||
Keywords | UNKNOWN FUNCTION / DUF4450 FAMILY / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY | ||||||
Function / homology | Protein of unknown function DUF4450 / Domain of unknown function (DUF4450) / Uncharacterized protein Function and homology information | ||||||
Biological species | Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MAD / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of a hypothetical protein (BT_4147) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 2.90 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4e0e.cif.gz | 273.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4e0e.ent.gz | 227.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4e0e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/4e0e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e0/4e0e | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20236.521 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 20-196 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacteroides thetaiotaomicron (bacteria) Strain: ATCC 29148 / DSM 2079 / NCTC 10582 / E50 / VPI-5482 / Gene: BT_4147 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q8A074 Sequence details | THE CONSTRUCT (RESIDUES 20-196) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THE CONSTRUCT (RESIDUES 20-196) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.88 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.67 Details: 22.00% polyethylene glycol 3000, 0.1M CHES pH 9.67, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.97903,0.91837 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 8, 2011 Details: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: single crystal Si(111) bent / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.9→48.823 Å / Num. all: 46139 / Num. obs: 15744 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 2.931 % / Biso Wilson estimate: 81.292 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 11.66 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: MAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MAD / Resolution: 2.9→48.823 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9087 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.75 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...Details: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
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Displacement parameters | Biso max: 137.6 Å2 / Biso mean: 59.6988 Å2 / Biso min: 27.89 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→48.823 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.9→3.1 Å / Total num. of bins used: 8
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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