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- PDB-4dvg: Crystal structure of E. histolytica Formin1 bound to EhRho1-GTPgammaS -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4dvg | ||||||
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Title | Crystal structure of E. histolytica Formin1 bound to EhRho1-GTPgammaS | ||||||
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![]() | GTP binding/Actin binding Proteins / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() protein localization to phagocytic vesicle / small GTPase binding => GO:0031267 / adhesion of symbiont to host cell / small GTPase-mediated signal transduction / phagocytic cup / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bosch, D.E. / Siderovski, D.P. | ||||||
![]() | ![]() Title: Entamoeba histolytica Rho1 Regulates Actin Polymerization through a Divergent, Diaphanous-Related Formin. Authors: Bosch, D.E. / Yang, B. / Siderovski, D.P. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 206.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 173.8 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 20749.535 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q95TD4, UniProt: C4M4W4*PLUS, ![]() |
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#2: Protein | ![]() Mass: 41300.102 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: GBD-FH3, UNP residues 69-418 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
#3: Chemical | ChemComp-GSP / |
#4: Chemical | ChemComp-MG / |
#5: Water | ChemComp-HOH / ![]() |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.32 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.5 Details: EhRho1-GTPgammaS at 5 mg/mL and and EhFormin1 at 10 mg/mL were mixed in crystallization buffer (50 mM Tris pH 8.0, 250 mM NaCl, 2.5% (v/v) glycerol, 5 mM DTT, 50 microM GTPgammaS, 1 mM ...Details: EhRho1-GTPgammaS at 5 mg/mL and and EhFormin1 at 10 mg/mL were mixed in crystallization buffer (50 mM Tris pH 8.0, 250 mM NaCl, 2.5% (v/v) glycerol, 5 mM DTT, 50 microM GTPgammaS, 1 mM magnesium chloride) and allowed to form a complex for 30 minutes at room temperature. The protein solution was then mixed 1:1 and equilibrated against crystallization solution (18% PEG 3350, 100 mM Tris pH 8.5, 200 mM magnesium chloride)., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MAR scanner 300 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Nov 22, 2011 |
Radiation | Monochromator: double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.6→40 Å / Num. obs: 19500 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 9.6 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.63 Å / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]()
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Solvent computation | Shrinkage radii: 1.06 Å / VDW probe radii: 1.3 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.635 Å2 / ksol: 0.261 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.604→35.673 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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